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- PDB-1l7x: Human liver glycogen phosphorylase b complexed with caffeine, N-a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l7x
タイトルHuman liver glycogen phosphorylase b complexed with caffeine, N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine, and CP-403,700
要素Glycogen phosphorylase, liver form
キーワードTRANSFERASE / phosphorylase / purine site
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / bile acid binding / glycogen catabolic process ...vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / : / : / bile acid binding / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding / necroptotic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / glucose homeostasis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-700 / CAFFEINE / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, liver form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ekstrom, J.L. / Pauly, T.A. / Carty, M.D. / Soeller, W.C. / Culp, J. / Danley, D.E. / Hoover, D.J. / Treadway, J.L. / Gibbs, E.M. / Fletterick, R.J. ...Ekstrom, J.L. / Pauly, T.A. / Carty, M.D. / Soeller, W.C. / Culp, J. / Danley, D.E. / Hoover, D.J. / Treadway, J.L. / Gibbs, E.M. / Fletterick, R.J. / Day, Y.S.N. / Myszka, D.G. / Rath, V.L.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure-activity analysis of the purine binding site of human liver glycogen phosphorylase.
著者: Ekstrom, J.L. / Pauly, T.A. / Carty, M.D. / Soeller, W.C. / Culp, J. / Danley, D.E. / Hoover, D.J. / Treadway, J.L. / Gibbs, E.M. / Fletterick, R.J. / Day, Y.S. / Myszka, D.G. / Rath, V.L.
履歴
登録2002年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 999 SEQUENCE THE NUMBERING OF THE SEQUENCE IS SHIFTED BY ONE IN AGREEMENT WITH THE CONVENTION IN THE ... SEQUENCE THE NUMBERING OF THE SEQUENCE IS SHIFTED BY ONE IN AGREEMENT WITH THE CONVENTION IN THE LITERATURE FOR THIS PROTEIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: Glycogen phosphorylase, liver form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,27814
ポリマ－194,5532
非ポリマー2,72612
水8,539474
1
A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: Glycogen phosphorylase, liver form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: Glycogen phosphorylase, liver form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)394,55728
ポリマ－389,1064
非ポリマー5,45124
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)124.072, 124.072, 122.849
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, liver form / Glycogen phosphorylase b


分子量: 97276.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: liver / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06737, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-NBG / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / N-(β-D-グルコピラノシル)アセトアミド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
b-D-Glcp1NAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 5種, 484分子

#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物 ChemComp-700 / [5-CHLORO-1H-INDOL-2-CARBONYL-PHENYLALANINYL]-AZETIDINE-3-CARBOXYLIC ACID / CP403700 / (S)-1-{2-[(5-CHLORO-1H-INDOLE-2-CARBONYL)-AMINO]-3-PHENYL-PROPIONYL}-AZETIDINE-3-CARBOXYLATE


分子量: 425.865 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H20ClN3O4
#5: 化合物 ChemComp-CFF / CAFFEINE / 3,7-DIHYDRO-1,3,7-TRIMETHYL-1H-PURINE-2,6-DIONE / カフェイン


分子量: 194.191 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10N4O2 / コメント: 薬剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MES, MPD, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17.0 ℃ / pH: 6.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium BES1droppH6.8
31 mMEDTA1drop
40.5 mMdithiothreitol1drop
50.1 Msodium MES1reservoirpH6.0
636-40 %MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→35 Å / Num. all: 261109 / Num. obs: 259020 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 26.3 Å2 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 1.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.66 / Num. unique all: 14515 / Rsym value: 0.413 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最低解像度: 35 Å / Num. obs: 92608 / Num. measured all: 261069 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 2.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→34.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 296139.12 / Data cutoff high rms absF: 296139.12 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 9058 10 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 90347 96.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.9992 Å2 / ksol: 0.321161 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.54 Å22.72 Å20 Å2
2---1.54 Å20 Å2
3---3.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.32 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12882 0 186 474 13542
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.792.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 1319 9.8 %
Rwork0.271 12140 -
obs--85.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ALL2.PARALL2.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 35 Å / Rfactor Rfree: 0.253
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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