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- PDB-1l6t: STRUCTURE OF ALA24/ASP61 TO ASP24/ASN61 SUBSTITUTED SUBUNIT C OF ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l6t
タイトルSTRUCTURE OF ALA24/ASP61 TO ASP24/ASN61 SUBSTITUTED SUBUNIT C OF ESCHERICHIA COLI ATP SYNTHASE
要素ATP SYNTHASE C CHAIN
キーワードHYDROLASE / TRANSMEMBRANE HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C ...F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Dmitriev, O.Y. / Abildgaard, F. / Markley, J.L. / Fillingame, R.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Structure of Ala24/Asp61 --> Asp24/Asn61 substituted subunit c of Escherichia coli ATP synthase: implications for the mechanism of proton transport and rotary movement in the F0 complex.
著者: Dmitriev, O.Y. / Abildgaard, F. / Markley, J.L. / Fillingame, R.H.
履歴
登録2002年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE C CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3021
ポリマ－8,3021
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200target function
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE C CHAIN / SUBUNIT C / Lipid-binding protein


分子量: 8302.090 Da / 分子数: 1 / 変異: A24D, D61N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: uncE / プラスミド: pBR322 derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JH618 / 参照: UniProt: P68699, EC: 3.6.3.34

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HSQC
121HNCA
131CBCA(CO)NH
141HCACO
151HN(CO)CACB
161(H)CCH-TOCSY
171HC(CO)NH
1813D 13C-separated NOESY
1913D 15N-separated NOESY
11014D 13C/15N-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 2.0 MM SUBUNIT C, 50 MM NACL, PH 5.0 / 溶媒系: CDCl3:CD3OH:H20=4:4:1
試料状態イオン強度: 50 mM NACL / pH: 5.00 / 圧: ATMOSPHERIC atm / 温度: 300.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5P.GUENTERT, C.MUMENTHALER, K.WUETHRICH精密化
DYANA1.5P.GUENTERT, C.MUMENTHALER, K.WUETHRICH構造決定
XwinNMR2collection
Felix95解析
CHIFIT2R.A.Chylla, B.F.Volkman, J.L. Markleyデータ解析
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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