[日本語] English
万見
- PDB-1l6e: Solution structure of the docking and dimerization domain of prot... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l6e
タイトルSolution structure of the docking and dimerization domain of protein kinase A II-alpha (RIIalpha D/D). Alternatively called the N-terminal dimerization domain of the regulatory subunit of protein kinase A.
要素cAMP-dependent protein kinase Type II-alpha regulatory chain
キーワードTRANSFERASE / Four-helix bundle / helix-loop-helix / regulatory subunit / dimerization / docking / anchoring
機能・相同性
機能・相同性情報


PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / DARPP-32 events / PKA activation / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity ...PKA activation in glucagon signalling / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / DARPP-32 events / PKA activation / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GPER1 signaling / Hedgehog 'off' state / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / beta-2 adrenergic receptor binding / cAMP-dependent protein kinase complex / small molecule binding / protein kinase A catalytic subunit binding / cAMP binding / T-tubule / regulation of protein phosphorylation / modulation of chemical synaptic transmission / protein domain specific binding / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / : / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site ...cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / cAMP-dependent Protein Kinase, Chain A / : / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit / cAMP-dependent protein kinase regulatory subunit, dimerization-anchoring domain / Regulatory subunit of type II PKA R-subunit / RIIalpha, Regulatory subunit portion of type II PKA R-subunit / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
cAMP-dependent protein kinase type II-alpha regulatory subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / Hybrid distance geometry-dynamical simulated annealing, refinement protocol for monomer structure determination, with 457 NOE-derived distance restraints (185 intra-residue, i-j=0; 136 sequential, |i-j|=1; 95 medium range, 1<|i-j|<5; 41 long range, |i-j|>4), 19 distance restraints representing hydrogen bonds (entered as 2 distances each), 25 phi-, 5 chi1-torsion angle restraints. Molecular dynamical simulated annealing protocol for dimer structure determination, using 505 NOE-derived distance restraints (185 intra-residue, i-j=0; 136 sequential, |i-j|=1; 95 medium range, 1<|i-j|<5; 25 long range, |i-j|>4; 38 inter-molecular; 26 ambiguous), 19 distance restraints representing hydrogen bonds (entered as 2 distances each), 25 phi-, 5 chi1-torsion angle restraints.
データ登録者Morikis, D. / Roy, M. / Newlon, M.G. / Scott, J.D. / Jennings, P.A.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2002
タイトル: Electrostatic properties of the structure of the docking and dimerization domain of protein kinase A IIalpha
著者: Morikis, D. / Roy, M. / Newlon, M.G. / Scott, J.D. / Jennings, P.A.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: The molecular basis for protein kinase A anchoring revealed by solution NMR.
著者: Newlon, M.G. / Roy, M. / Morikis, D. / Hausken, Z.E. / Coghlan, V. / Scott, J.D. / Jennings, P.A.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: The A-kinase anchoring domain of type II-alpha cAMP-dependent protein kinase is highly helical.
著者: Newlon, M.G. / Roy, M. / Hausken, Z.E. / Scott, J.D. / Jennings, P.A.
履歴
登録2002年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE THE FIRST 3 RESIDUES ARE DIFFERENT DUE TO RECOMBINANT EXPRESSION AND PROTEOLYTIC CLEAVAGE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cAMP-dependent protein kinase Type II-alpha regulatory chain
B: cAMP-dependent protein kinase Type II-alpha regulatory chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7962
ポリマ－10,7962
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)24 / 49structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド cAMP-dependent protein kinase Type II-alpha regulatory chain


分子量: 5398.181 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal docking and dimerization domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: RIIA(1-44) / プラスミド: PET-16B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12367, EC: 2.7.1.37

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard homonuclear, heteronuclear, and triple resonance spectroscopy, and 3D 13C-edited(w2)-12C-filtered(w1)/13C-filtered(w3) NOESY.

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM dimer protein in 20 mM sodium phosphate buffer, 90%H2O-10% D2O, at pH 4 and temperature 298K90% H2O/10% D2O
21mM dimer protein 15N in 20 mM sodium phosphate buffer, 90%H2O-10% D2O, at pH 4 and temperature 298K90% H2O/10% D2O
31mM dimer protein 13C-15N in 20 mM sodium phosphate buffer, 90%H2O-10% D2O, at pH 4 and temperature 298K90% H2O/10% D2O
4Mixture of 2mM unlabeled and 2 mM 13C-15N labeled sample unfolded in 5 M guanadine hydrochloride and refolded in 20 mM sodium phosphate buffer, 90% H2O-10% D2O, at pH 4 and temperature 298K90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.01241 atm298 K
20.01241 atm298 K
30.01241 atm298 K
40.01241 atm298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851Brunger, A.T.構造決定
X-PLOR3.851Brunger, A.T.精密化
精密化手法: Hybrid distance geometry-dynamical simulated annealing, refinement protocol for monomer structure determination, with 457 NOE-derived distance restraints (185 intra-residue, i-j=0; 136 ...手法: Hybrid distance geometry-dynamical simulated annealing, refinement protocol for monomer structure determination, with 457 NOE-derived distance restraints (185 intra-residue, i-j=0; 136 sequential, |i-j|=1; 95 medium range, 1
ソフトェア番号: 1
詳細: Filtered NOESY spectrum on a 50% unlabeled-50% 13C-15N-labeled sample was used to obtain inter-molecular NOE contacts of the homodimer. Other NOEs were classified as intra-molecular and ambiguous.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 49 / 登録したコンフォーマーの数: 24

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る