[日本語] English
万見
- PDB-1l5g: CRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR SEGMENT OF INTEGRIN AVB3 I... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l5g
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR SEGMENT OF INTEGRIN AVB3 IN COMPLEX WITH AN ARG-GLY-ASP LIGAND
要素
  • CYCLIC ARG-GLY-ASP PEPTIDE
  • INTEGRIN ALPHA V
  • INTEGRIN BETA-3
キーワードCELL ADHESION / GENU / HYBRID DOMAIN / BETA-TAIL DOMAIN / PSI DOMAIN / EGF DOMAIN / MIDAS / ADMIDAS / LIMBS / CAGE MOTIF / PROPELLER / A-DOMAIN / THIGH DOMAIN / CALF DOMAIN / RGD LIGAND
機能・相同性
機能・相同性情報


integrin alphav-beta8 complex / integrin alphav-beta6 complex / transforming growth factor beta production / negative regulation of entry of bacterium into host cell / integrin alphav-beta5 complex / extracellular matrix protein binding / opsonin binding / integrin alphav-beta1 complex / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / tube development ...integrin alphav-beta8 complex / integrin alphav-beta6 complex / transforming growth factor beta production / negative regulation of entry of bacterium into host cell / integrin alphav-beta5 complex / extracellular matrix protein binding / opsonin binding / integrin alphav-beta1 complex / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / tube development / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / maintenance of postsynaptic specialization structure / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization / Laminin interactions / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / platelet alpha granule membrane / negative regulation of lipoprotein metabolic process / integrin alphav-beta3 complex / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / blood coagulation, fibrin clot formation / glycinergic synapse / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of phagocytosis / : / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / platelet-derived growth factor receptor binding / transforming growth factor beta binding / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / angiogenesis involved in wound healing / filopodium membrane / extracellular matrix binding / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of bone resorption / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / apoptotic cell clearance / wound healing, spreading of epidermal cells / integrin complex / heterotypic cell-cell adhesion / smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / positive regulation of cell-matrix adhesion / negative chemotaxis / cell adhesion mediated by integrin / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / Syndecan interactions / microvillus membrane / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of smooth muscle cell migration / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / protein disulfide isomerase activity / cell-substrate adhesion / positive regulation of osteoblast proliferation / endodermal cell differentiation / PECAM1 interactions / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of intracellular signal transduction / lamellipodium membrane / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / fibronectin binding / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of bone resorption / positive regulation of T cell migration / voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / vasculogenesis / specific granule membrane / coreceptor activity / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cell adhesion molecule binding / phagocytic vesicle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / Integrin signaling / embryo implantation / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Hormone receptor fold - #30 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 4 / Integrin domains. Chain A, domain 2 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 3 / Integrin alpha, N-terminal / Hormone receptor fold / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain ...Hormone receptor fold - #30 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 4 / Integrin domains. Chain A, domain 2 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 3 / Integrin alpha, N-terminal / Hormone receptor fold / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Laminin / Laminin / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Ribbon / Few Secondary Structures / Irregular / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Integrin beta-3 / Integrin alpha-V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Xiong, J.-P. / Stehle, T. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Frech, M. / Goodman, S.L. / Arnaout, M.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the extracellular segment of integrin alpha Vbeta3 in complex with an Arg-Gly-Asp ligand.
著者: Xiong, J.P. / Stehle, T. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Frech, M. / Goodman, S.L. / Arnaout, M.A.
履歴
登録2002年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INTEGRIN ALPHA V
B: INTEGRIN BETA-3
C: CYCLIC ARG-GLY-ASP PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,43322
ポリマ－183,1383
非ポリマー4,29519
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12070 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area65290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.79, 129.79, 308.78
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological assembly is an alpha beta heterodimer in complex with an RGD ligand

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 INTEGRIN ALPHA V / Vitronectin receptor alpha subunit / CD51


分子量: 105880.164 Da / 分子数: 1 / 断片: alpha V subunit polypeptide (CD51), Residues 31-987 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: pBacPAK8 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: GenBank: 14743192, UniProt: P06756*PLUS
#2: タンパク質 INTEGRIN BETA-3 / Platelet membrane glycoprotein IIIa / GPIIIa / CD61


分子量: 76650.305 Da / 分子数: 1 / 断片: Beta 3 subunit polypeptide (CD61), Residues 27-718 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: pBacPAK8 / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P05106

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 9分子 C

#3: タンパク質・ペプチド CYCLIC ARG-GLY-ASP PEPTIDE


分子量: 607.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The cyclic peptide sequence was chemically synthesized.
#7: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn

-
糖 , 3種, 11分子

#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAca1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 4000, MES, calcium chloride followed by soaking of peptide in manganese chloride buffer, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Xiong, J.P., (2001) Science, 294, 339.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMMES1reservoir
2100 mM1reservoirNaCl
35 mM1reservoirCaCl2
410 %PEG40001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月24日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: Undulator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 48911 / Num. obs: 48911 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.164
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.4 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / % possible obs: 99.4 % / Rmerge(I) obs: 0.164
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / Num. unique obs: 483 / Rmerge(I) obs: 0.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: UNLIGANDED PROTEIN STRUCTURE, PDB ID 1JV2

1jv2


解像度: 3.2→20 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: REFLECTIONS WERE SHARPENED WITH B FACTOR OF -40.0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.328 2357 Same as unliganded structure, PDB ID 1JV2
Rwork0.248 --
all-48740 -
obs-47803 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11440 0 260 0 11700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.838
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.8
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.34 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3848 226 -
Rwork0.306 --
obs-4564 94 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.248
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / Rfactor Rwork: 0.306 / Rfactor obs: 0.306

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る