[日本語] English
万見
- PDB-1l3w: C-cadherin Ectodomain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l3w
タイトルC-cadherin Ectodomain
要素EP-cadherin
キーワードCELL ADHESION / METAL BINDING PROTEIN / Calcium Binding / Cadherin / Extracellular / Ectodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / adherens junction organization / catenin complex / cell-cell junction assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / adherens junction / beta-catenin binding / cell morphogenesis / cell migration ...calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / adherens junction organization / catenin complex / cell-cell junction assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / adherens junction / beta-catenin binding / cell morphogenesis / cell migration / cadherin binding / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / EP-cadherin
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Boggon, T.J. / Murray, J. / Chappuis-Flament, S. / Wong, E. / Gumbiner, B.M. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: C-cadherin ectodomain structure and implications for cell adhesion mechanisms
著者: Boggon, T.J. / Murray, J. / Chappuis-Flament, S. / Wong, E. / Gumbiner, B.M. / Shapiro, L.
履歴
登録2002年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EP-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,20528
ポリマ－60,4061
非ポリマー3,79927
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)127.166, 75.135, 129.813
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.50, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1000-

HOH

21A-1031-

HOH

31A-1037-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 EP-cadherin / C-cadherin


分子量: 60406.098 Da / 分子数: 1 / 断片: C-cadherin ectodomain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Cell (発現宿主): CHOKI CELLS
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): secretion / 参照: UniProt: P33148
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖 ChemComp-NDG / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / N-acetyl-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-A-D-GLUCOPYRANOSE / N-アセチル-α-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-a-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 4000, Na-cacodylate, NaCl, MnCl2, CaCl2, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris1droppH8.0
35 mM1dropCaCl2
40.15 M1dropNaCl
55-8 %PEG40001reservoir
610 mMsodium cacodylate1reservoirpH5.0
70.3 M1reservoirNaCl
830 mM1reservoirMnCl2
95 mM1reservoirCaCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月30日 / 詳細: Double crystal monochromator
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. all: 21748 / Num. obs: 21748 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 3.08→3.19 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2133 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 203026 / Rmerge(I) obs: 0.109
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 2.06

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EDH, 1FF5, 1NCG

1edh

1ff5

1ncg


解像度: 3.08→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 327028.94 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 735 4.8 %RANDOM
Rwork0.243 ---
all0.243 15340 --
obs0.243 15340 69.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.4881 Å2 / ksol: 0.235035 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--34.96 Å20 Å2-28.04 Å2
2--21.32 Å20 Å2
3---13.64 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.67 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.08→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4032 0 222 38 4292
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.43
LS精密化 シェル解像度: 3.08→3.27 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 59 4.8 %
Rwork0.351 1158 -
obs--33.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE2.TOP
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.43
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.33 / Rfactor obs: 0.351

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る