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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1l35 | |||||||||
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タイトル | STRUCTURE OF A THERMOSTABLE DISULFIDE-BRIDGE MUTANT OF PHAGE T4 LYSOZYME SHOWS THAT AN ENGINEERED CROSSLINK IN A FLEXIBLE REGION DOES NOT INCREASE THE RIGIDITY OF THE FOLDED PROTEIN | |||||||||
要素 | T4 LYSOZYME | |||||||||
キーワード | HYDROLASE (O-GLYCOSYL) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | |||||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Pjura, P.E. / Matsumura, M. / Wozniak, J.A. / Matthews, B.W. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: Structure of a thermostable disulfide-bridge mutant of phage T4 lysozyme shows that an engineered cross-link in a flexible region does not increase the rigidity of the folded protein. 著者: Pjura, P.E. / Matsumura, M. / Wozniak, J.A. / Matthews, B.W. #1: ジャーナル: To be Published タイトル: Structural Studies of Mutants of T4 Lysozyme that Alter Hydrophobic Stabilization 著者: Matsumura, M. / Wozniak, J.A. / Dao-Pin, S. / Matthews, B.W. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1989 タイトル: High-Resolution Structure of the Temperature-Sensitive Mutant of Phage Lysozyme, Arg 96 (Right Arrow) His 著者: Weaver, L.H. / Gray, T.M. / Gruetter, M.G. / Anderson, D.E. / Wozniak, J.A. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W. #3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989 タイトル: Contributions of Left-Handed Helical Residues to the Structure and Stability of Bacteriophage T4 Lysozyme 著者: Nicholson, H. / Soderlind, E. / Tronrud, D.E. / Matthews, B.W. #4: ジャーナル: Nature / 年: 1988 タイトル: Hydrophobic Stabilization in T4 Lysozyme Determined Directly by Multiple Substitutions of Ile 3 著者: Matsumura, M. / Becktel, W.J. / Matthews, B.W. #5: ジャーナル: Nature / 年: 1988 タイトル: Enhanced Protein Thermostability from Designed Mutations that Interact with Alpha-Helix Dipoles 著者: Nicholson, H. / Becktel, W.J. / Matthews, B.W. #6: ジャーナル: Science / 年: 1988 タイトル: Replacements of Pro86 in Phage T4 Lysozyme Extend an Alpha-Helix But Do not Alter Protein Stability 著者: Alber, T. / Bell, J.A. / Dao-Pin, S. / Nicholson, H. / Wozniak, J.A. / Cook, S. / Matthews, B.W. #7: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987 タイトル: Enhanced Protein Thermostability from Site-Directed Mutations that Decrease the Entropy of Unfolding 著者: Matthews, B.W. / Nicholson, H. / Becktel, W.J. #8: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1987 タイトル: Structural Analysis of the Temperature-Sensitive Mutant of Bacteriophage T4 Lysozyme, Glycine 156 (Right Arrow) Aspartic Acid 著者: Gray, T.M. / Matthews, B.W. #9: ジャーナル: Nature / 年: 1987 タイトル: Contributions of Hydrogen Bonds of Thr 157 to the Thermodynamic Stability of Phage T4 Lysozyme 著者: Alber, T. / Dao-Pin, S. / Wilson, K. / Wozniak, J.A. / Cook, S.P. / Matthews, B.W. #10: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Structural Studies of Mutants of the Lysozyme of Bacteriophage T4. The Temperature-Sensitive Mutant Protein Thr157 (Right Arrow) Ile 著者: Gruetter, M.G. / Gray, T.M. / Weaver, L.H. / Alber, T. / Wilson, K. / Matthews, B.W. #11: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 Angstroms Resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. #12: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987 タイトル: Temperature-Sensitive Mutations of Bacteriophage T4 Lysozyme Occur at Sites with Low Mobility and Low Solvent Accessibility in the Folded Protein 著者: Alber, T. / Dao-Pin, S. / Nye, J.A. / Muchmore, D.C. / Matthews, B.W. #13: ジャーナル: Nature / 年: 1981 タイトル: Common Precursor of Lysozymes of Hen Egg-White and Bacteriophage T4 著者: Matthews, B.W. / Gruetter, M.G. / Anderson, W.F. / Remington, S.J. #14: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981 タイトル: Crystallographic Determination of the Mode of Binding of Oligosaccharides to T4 Bacteriophage Lysozyme. Implications for the Mechanism of Catalysis 著者: Anderson, W.F. / Gruetter, M.G. / Remington, S.J. / Weaver, L.H. / Matthews, B.W. #15: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981 タイトル: Relation between Hen Egg White Lysozyme and Bacteriophage T4 Lysozyme. Evolutionary Implications 著者: Matthews, B.W. / Remington, S.J. / Gruetter, M.G. / Anderson, W.F. #16: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978 タイトル: Structure of the Lysozyme from Bacteriophage T4, an Electron Density Map at 2.4 Angstroms Resolution 著者: Remington, S.J. / Anderson, W.F. / Owen, J. / Teneyck, L.F. / Grainger, C.T. / Matthews, B.W. #17: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1977 タイトル: Atomic Coordinates for T4 Phage Lysozyme 著者: Remington, S.J. / Teneyck, L.F. / Matthews, B.W. #18: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1975 タイトル: Comparison of the Predicted and Observed Secondary Structure of T4 Phage Lysozyme 著者: Matthews, B.W. #19: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1974 タイトル: The Three Dimensional Structure of the Lysozyme from Bacteriophage T4 著者: Matthews, B.W. / Remington, S.J. #20: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1973 タイトル: Crystallographic Data for Lysozyme from Bacteriophage T4 著者: Matthews, B.W. / Dahlquist, F.W. / Maynard, A.Y. | |||||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THERE ARE SEVERAL SUBTLE ASPECTS OF THE SECONDARY STRUCTURE OF THIS MOLECULE WHICH CANNOT ...SHEET THERE ARE SEVERAL SUBTLE ASPECTS OF THE SECONDARY STRUCTURE OF THIS MOLECULE WHICH CANNOT CONVENIENTLY BE REPRESENTED IN THE HELIX AND SHEET RECORDS BELOW. THESE ASPECTS INFLUENCE THE REPRESENTATION OF HELIX 6 AND STRAND 3 OF SHEET *S1*. THE PAPER CITED IN REFERENCE 16 ABOVE SHOULD BE CONSULTED FOR THESE SUBTLETIES. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | 1l35.cif.gz | 50.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1l35.ent.gz | 35.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1l35.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1l35_validation.pdf.gz | 416.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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CIF形式データ | 1l35_validation.cif.gz | 14.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/1l35 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/1l35 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: SEE REMARK 6. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18608.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / プラスミド: M13 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 6.5 / 手法: batch method | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 14686 / Rmerge(I) obs: 0.069 |
-解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 1.8→6 Å / Rfactor obs: 0.157 詳細: RESIDUES 162 - 164 IN WILD-TYPE AND ALL MUTANT LYSOZYMES ARE EXTREMELY MOBILE. THUS THE COORDINATES FOR THESE RESIDUES ARE VERY UNRELIABLE. | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.157 / 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 6 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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