[日本語] English
万見
- PDB-1l2z: CD2BP2-GYF domain in complex with proline-rich CD2 tail segment p... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l2z
タイトルCD2BP2-GYF domain in complex with proline-rich CD2 tail segment peptide
要素
  • CD2 ANTIGEN (CYTOPLASMIC TAIL)-BINDING PROTEIN 2
  • T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2
キーワードPEPTIDE BINDING/SIGNALING PROTEIN / GYF domain / protein-protein interaction / proline-rich peptide / CD2 / CD2BP2 / PEPTIDE BINDING-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / natural killer cell activation / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of T cell differentiation / natural killer cell mediated cytotoxicity / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / T cell activation ...positive regulation of myeloid dendritic cell activation / membrane raft polarization / natural killer cell activation / heterotypic cell-cell adhesion / regulation of T cell differentiation / natural killer cell mediated cytotoxicity / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNP / ribonucleoprotein complex binding / T cell activation / positive regulation of interleukin-8 production / Cell surface interactions at the vascular wall / receptor tyrosine kinase binding / fibrillar center / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of tumor necrosis factor production / cell-cell junction / signaling receptor activity / cell surface receptor signaling pathway / nuclear speck / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / protein-containing complex / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GYF domain / T-cell surface antigen CD2 / CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2/Lin1 / GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain / GYF domain profile. / Contains conserved Gly-Tyr-Phe residues / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain ...GYF domain / T-cell surface antigen CD2 / CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2/Lin1 / GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain / GYF domain profile. / Contains conserved Gly-Tyr-Phe residues / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Dna Ligase; domain 1 / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CD2 antigen cytoplasmic tail-binding protein 2 / T-cell surface antigen CD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Freund, C. / Kuhne, R. / Yang, H. / Park, S. / Reinherz, E.L. / Wagner, G.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Dynamic interaction of CD2 with the GYF and the SH3 domain of compartmentalized effector molecules
著者: Freund, C. / Kuhne, R. / Yang, H. / Park, S. / Reinherz, E.L. / Wagner, G.
履歴
登録2002年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CD2 ANTIGEN (CYTOPLASMIC TAIL)-BINDING PROTEIN 2
B: T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5602
ポリマ－8,5602
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 CD2 ANTIGEN (CYTOPLASMIC TAIL)-BINDING PROTEIN 2


分子量: 7320.014 Da / 分子数: 1 / 断片: Residue 1-62 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD2BP2 (amino acids 280-341) / プラスミド: PTFT74 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O95400
#2: タンパク質・ペプチド T-CELL SURFACE ANTIGEN CD2 / T-cell surface antigen T11/Leu-5 / LFA-2 / LFA-3 receptor / Erythrocyte receptor / Rosette receptor


分子量: 1240.416 Da / 分子数: 1 / 断片: Residue 63-73 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P06729

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1212D NOESY
1312D TOCSY
1413D 15N edited TOCSY
15115N HSQC
2622D NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM GYF domain U-deuterated, U-15N, 1mM Peptide, 50 mM phosphate buffer, pH 6.3, 100% D2O100% D2O
21 mM GYF domain, aromatic amino acids protonated only, 1 mM Peptide protonated100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM NaPo4 6.31 atm298 K
250 mM NaPo4 6.31 atm298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Varian UNITYVarianUNITY7502

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1Brunger, A.精密化
XEASYデータ解析
PROSA解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 1000K, force constant NOE 50 kcal mol-1A-2, force constant dihedral angles 200 kcal mol-1 rad-2, 1000 steps minimization, intermolecular NOEs 33, intramolecular NOEs (peptide) 49, ...詳細: 1000K, force constant NOE 50 kcal mol-1A-2, force constant dihedral angles 200 kcal mol-1 rad-2, 1000 steps minimization, intermolecular NOEs 33, intramolecular NOEs (peptide) 49, intramolecular NOEs (GYF domain) 754
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る