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- PDB-1l1l: CRYSTAL STRUCTURE OF B-12 DEPENDENT (CLASS II) RIBONUCLEOTIDE RED... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l1l
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF B-12 DEPENDENT (CLASS II) RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE
要素RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / 10-stranded alpha-beta barrel / central finger loop
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) / ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) activity / cobalamin binding / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / DNA replication / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, Chain A, Domain 2 / b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, Chain A, Domain 2 / b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, chain A, domain 3 / b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, chain A, domain 3 / Ribonucleoside-triphosphate reductase, adenosylcobalamin-dependent / Ribonucleotide reductase, alpha helical domain / : / Ribonucleotide reductase alpha domain / B12-dependent ribonucleotide reductase, insertion domain / : ...b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, Chain A, Domain 2 / b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, Chain A, Domain 2 / b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, chain A, domain 3 / b-12 dependent (class ii) ribonucleotide reductase, chain A, domain 3 / Ribonucleoside-triphosphate reductase, adenosylcobalamin-dependent / Ribonucleotide reductase, alpha helical domain / : / Ribonucleotide reductase alpha domain / B12-dependent ribonucleotide reductase, insertion domain / : / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Ribonucleotide reductase, barrel domain / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenosylcobalamin-dependent ribonucleoside-triphosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus leichmannii (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Sintchak, M.D. / Arjara, G. / Kellogg, B.A. / Stubbe, J. / Drennan, C.L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: The crystal structure of class II ribonucleotide reductase reveals how an allosterically regulated monomer mimics a dimer.
著者: Sintchak, M.D. / Arjara, G. / Kellogg, B.A. / Stubbe, J. / Drennan, C.L.
履歴
登録2002年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE Author states the sequence is correct and residue number 152 is PHE, there is an error in ...SEQUENCE Author states the sequence is correct and residue number 152 is PHE, there is an error in the reference database.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE
B: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE
C: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE
D: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)328,2844
ポリマ－328,2844
非ポリマー00
水51,7932875
1
A: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0711
ポリマ－82,0711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0711
ポリマ－82,0711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0711
ポリマ－82,0711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0711
ポリマ－82,0711
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.500, 114.700, 121.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質
RIBONUCLEOSIDE TRIPHOSPHATE REDUCTASE


分子量: 82070.969 Da / 分子数: 4 / 変異: C731/736S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus leichmannii (乳酸菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105
参照: UniProt: Q59490, ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2875 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: ammonium sulfate, PEG 8000, glycerol, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium citrate1droppH5.6
320 %(v/v)glycerol1drop
41 mMdithiothreitol1drop
51 mMEDTA1drop
61.6 Mammonium sulfate1reservoir
72 %(v/w)PEG80001reservoir
820 %(v/v)glycerol1reservoir
9100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1022 Å
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年7月28日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1022 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. all: 285688 / Num. obs: 285688 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.267 / % possible all: 60.2
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 632497 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.2 % / Rmerge(I) obs: 0.267

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.266 5512 RANDOM
Rwork0.223 --
all0.234 278508 -
obs-278508 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22352 0 0 2875 25227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.566
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.76 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 71 -
Rwork0.37 --
obs-2934 60 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 500 Å / Num. reflection obs: 272996 / Rfactor obs: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.57

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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