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万見
- PDB-1kv3: HUMAN TISSUE TRANSGLUTAMINASE IN GDP BOUND FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kv3
タイトルHUMAN TISSUE TRANSGLUTAMINASE IN GDP BOUND FORM
要素Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
キーワードTRANSFERASE / tissue transglutaminase / GTP binding protein / crystallography
機能・相同性
機能・相同性情報


protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase ...protein deamination / histone serotonyltransferase activity / histone dopaminyltransferase activity / peptide noradrenalinyltransferase activity / peptide histaminyltransferase activity / cellular response to serotonin / regulation of apoptotic cell clearance / protein-glutamine glutaminase activity / protein-glutamine glutaminase / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration / salivary gland cavitation / protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity / negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / dopamine secretion / peptide cross-linking / branching involved in salivary gland morphogenesis / cellular response to dopamine / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / cellular response to cocaine / positive regulation of neurogenesis / apoptotic cell clearance / positive regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of GTPase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / extracellular matrix / positive regulation of cell adhesion / bone development / protein homooligomerization / nucleosome / peptidase activity / : / regulation of apoptotic process / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / gene expression / positive regulation of apoptotic process / focal adhesion / calcium ion binding / chromatin / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / extracellular exosome / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain ...Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 2 / Transglutaminase-like / Transglutaminase, N-terminal / Transglutaminase, C-terminal / Transglutaminase, active site / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase, animal / Transglutaminase, C-terminal domain superfamily / : / Transglutaminase family / Transglutaminase family, C-terminal ig like domain / Transglutaminases active site. / Transglutaminase-like superfamily / Transglutaminase/protease-like homologues / Transglutaminase-like / Transglutaminase-like superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Liu, S. / Cerione, R.A. / Clardy, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the guanine nucleotide-binding activity of tissue transglutaminase and its regulation of transamidation activity.
著者: Liu, S. / Cerione, R.A. / Clardy, J.
履歴
登録2002年1月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE According to Swissprot entry P21980, residues 51, 186, 224, 533 and 655 are in conflict. ...SEQUENCE According to Swissprot entry P21980, residues 51, 186, 224, 533 and 655 are in conflict. Residue 51 can be either GLU or GLN, Residue 186 GLU or GLN, residue 224 either VAL or GLY, residue 533 either ASN or THR, and residue 655 can be either LEU or VAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
C: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
D: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
E: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
F: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)466,70912
ポリマ－464,0506
非ポリマー2,6596
水7,710428
1
A: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
C: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,5704
ポリマ－154,6832
非ポリマー8862
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
F: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,5704
ポリマ－154,6832
非ポリマー8862
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
E: Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,5704
ポリマ－154,6832
非ポリマー8862
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.479, 168.797, 238.568
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Protein-glutamine gamma-glutamyltransferase / Tissue transglutaminase / TGase C / TGC / TGase-H


分子量: 77341.602 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGM2 / プラスミド: PET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P21980, protein-glutamine gamma-glutamyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 50 mM MES, pH 6.6, 200 mM NaCl, 50 mM MgCl2, 6-8% PEG3350 and 5 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1droppH7.0
31 mMEDTA/EGTA1drop
45 mMdithiothreitol1drop
520 %(v/v)glycerol1drop
650 mMMES1reservoirpH6.6
7200 mM1reservoirNaCl
850 mM1reservoirMgCl2
96-8 %PEG33501reservoir
105 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月29日 / 詳細: mirros
放射モノクロメーター: mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→52 Å / Num. all: 131998 / Num. obs: 124870 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 64.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rsym value: 0.085
反射 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Num. unique all: 18358 / Rsym value: 0.47 / % possible all: 88.8
反射
*PLUS
最低解像度: 51.8 Å / Num. measured all: 1141553
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.8 % / Rmerge(I) obs: 0.47

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: factor XIIIa, PDB entry 1GGU

1ggu


解像度: 2.8→51.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 3021702.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Non-crystallographic symmetry restrain used on 6 copies of molecules in the asymmetric unit
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 6267 5 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.233 131998 --
obs0.233 124870 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 14.1343 Å2 / ksol: 0.271762 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.53 Å20 Å20 Å2
2---11.78 Å20 Å2
3---9.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.46 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→51.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30870 0 168 428 31466
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.49
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.452.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 949 4.9 %
Rwork0.36 18358 -
obs--88.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2GDP.PARGDP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAM
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.49
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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