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万見
- PDB-1krr: Galactoside Acetyltransferase in Complex with Acetyl-Coenzyme A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1krr
タイトルGalactoside Acetyltransferase in Complex with Acetyl-Coenzyme A
要素GALACTOSIDE O-ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Left-Handed Parallel Beta Helix
機能・相同性
機能・相同性情報


galactoside O-acetyltransferase / galactoside O-acetyltransferase activity / lactose biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galactoside O-acetyltransferase LacA-like / Maltose/galactoside acetyltransferase / Maltose acetyltransferase hexapeptide capping motif / Maltose acetyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) ...Galactoside O-acetyltransferase LacA-like / Maltose/galactoside acetyltransferase / Maltose acetyltransferase hexapeptide capping motif / Maltose acetyltransferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Hexapeptide repeat / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Galactoside O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, X.-G. / Olsen, L.R. / Roderick, S.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structure of the lac operon galactoside acetyltransferase.
著者: Wang, X.G. / Olsen, L.R. / Roderick, S.L.
履歴
登録2002年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GALACTOSIDE O-ACETYLTRANSFERASE
B: GALACTOSIDE O-ACETYLTRANSFERASE
C: GALACTOSIDE O-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9106
ポリマ－68,4813
非ポリマー2,4293
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9090 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area25910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.700, 182.500, 121.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological assembly is a trimer.

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要素

#1: タンパク質 GALACTOSIDE O-ACETYLTRANSFERASE / THIOGALACTOSIDE ACETYLTRANSFERASE


分子量: 22826.998 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: lacA / プラスミド: ptac-85 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TG1 / 参照: UniProt: P07464, galactoside O-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: Tris-HCl, beta-mercaptoethanol, ammonium sulfate, HEPES, tartaric acid, acetyl-CoA, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Wang, X.G., (1999) Acta Crystallogr., D55, 1955.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1droppH7.8
31 mMbeta-mercaptoethanol1drop
410 mMacetyl-CoA1drop
52.3 Mammonium sulfate1reservoir
60.1 MHEPES1reservoirpH7.4
70.17 ML(+)-tartaric acid1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年12月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Confocal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→26 Å / Num. all: 23094 / Num. obs: 23094 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.298 / % possible all: 68.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 93176 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.6 Å / % possible obs: 68.8 % / Rmerge(I) obs: 0.298

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.851精密化
X-GENデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→26 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1117 4.8 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all0.196 23094 --
obs0.196 23094 90.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4713 0 153 113 4979
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.562.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 81 4.7 %
Rwork0.252 1654 -
obs--68.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2ACA.PARACA.TOP
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.196 / Rfactor obs: 0.193 / Rfactor Rfree: 0.248 / Rfactor Rwork: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.6 Å / Rfactor Rfree: 0.332 / Rfactor Rwork: 0.252 / Rfactor obs: 0.252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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