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- PDB-1kq6: p47phox PX domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kq6
タイトルp47phox PX domain
要素neutrophil cytosol factor 1
キーワードPROTEIN BINDING / ALPHA BETA / PX DOMAIN / NADPH oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus ...reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus / ROS and RNS production in phagocytes / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / superoxide anion generation / protein targeting to membrane / positive regulation of p38MAPK cascade / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / cellular defense response / RAC1 GTPase cycle / cellular response to cadmium ion / phosphatidylinositol binding / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of JNK cascade / cytoplasmic side of plasma membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / SH3 domain binding / cellular response to reactive oxygen species / electron transfer activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of DNA-templated transcription / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Phox-like domain / PX Domain ...Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Phox-like domain / PX Domain / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil cytosol factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.18 Å
データ登録者Wahl, M. / Delbrueck, H. / Oschkinat, H. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: p47phox PX domain
著者: Wahl, M. / Delbrueck, H. / Oschkinat, H. / Heinemann, U.
履歴
登録2002年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: neutrophil cytosol factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,17814
ポリマ－16,9691
非ポリマー1,20913
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.957, 70.957, 55.312
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 neutrophil cytosol factor 1 / NCF-1 / p47phox


分子量: 16968.896 Da / 分子数: 1 / 断片: PX domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14598
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 550 DME, glycerol, ammonium sulfate, natrium citrate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: X11 / 波長: 0.9098 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年11月6日
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9098 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.17→40 Å / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
XDSデータ削減
SOLVE位相決定
SHELXL-97精密化
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.18→40 Å / Num. parameters: 13858 / Num. restraintsaints: 17768 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1855 4150 5.3 %RANDOM
Rwork0.1324 ---
all0.1324 78531 --
obs0.1324 78531 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-22
Refine analyzeNum. disordered residues: 31 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1354.37
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.18→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1148 0 75 177 1400
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.037
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0314
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.063
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.05
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.112

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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