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- PDB-1kn9: CRYSTAL STRUCTURE OF A BACTERIAL SIGNAL PEPTIDASE APO-ENZYME, IMP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kn9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A BACTERIAL SIGNAL PEPTIDASE APO-ENZYME, IMPLICATIONS FOR SIGNAL PEPTIDE BINDING AND THE SER-LYS DYAD MECHANISM.
要素Signal peptidase I
キーワードHYDROLASE / serine protease / Lysine general base / membrane protein / mostly beta-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


signal peptidase I / signal peptide processing / protein processing / peptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 / Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 - #10 / Signal peptidase I, all-beta subdomain / Peptidase S26A, signal peptidase I, lysine active site / Signal peptidases I lysine active site. / Peptidase S26A, signal peptidase I / Signal peptidase, peptidase S26 / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site ...Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 / Signal Peptidase I; Chain: A, domain 2 - #10 / Signal peptidase I, all-beta subdomain / Peptidase S26A, signal peptidase I, lysine active site / Signal peptidases I lysine active site. / Peptidase S26A, signal peptidase I / Signal peptidase, peptidase S26 / Peptidase S26A, signal peptidase I, conserved site / Signal peptidases I signature 3. / Peptidase S26A, signal peptidase I, serine active site / Signal peptidases I serine active site. / Peptidase S26 / Umud Fragment, subunit A / Umud Fragment, subunit A / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Beta Complex / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal peptidase I
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Paetzel, M. / Dalbey, R.E. / Strynadka, N.C.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of a bacterial signal peptidase apoenzyme: implications for signal peptide binding and the Ser-Lys dyad mechanism
著者: Paetzel, M. / Dalbey, R.E. / Strynadka, N.C.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of a bacterial signal peptidase in complex with a beta-lactam inhibitor.
著者: Paetzel, M. / Dalbey, R.E. / Strynadka, N.C.J.
履歴
登録2001年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal peptidase I
B: Signal peptidase I
C: Signal peptidase I
D: Signal peptidase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,8674
ポリマ－111,8674
非ポリマー00
水4,612256
1
A: Signal peptidase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9671
ポリマ－27,9671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Signal peptidase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9671
ポリマ－27,9671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Signal peptidase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9671
ポリマ－27,9671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Signal peptidase I


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9671
ポリマ－27,9671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.441, 112.441, 198.675
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質
Signal peptidase I / SPase I / Leader peptidase I


分子量: 27966.658 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 76-323, plus initiating methionine / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: lepB / プラスミド: pET3d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00803, signal peptidase I
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: ammonium dihydrogen phosphate, sodium citrate, Triton X-100, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.4
30.5 %Triton X-1001drop
40.70 Mammonium dihydrogen phosphate1reservoir
50.1 Msodium citrate1reservoirpH5.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年12月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 49984 / Num. obs: 49984 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 39.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 277201
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B12

1b12


解像度: 2.4→40.05 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2760295.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 2491 5 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.239 49984 --
obs0.239 49920 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.3593 Å2 / ksol: 0.348658 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.07 Å20 Å20 Å2
2--2.07 Å20 Å2
3----4.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6898 0 0 256 7154
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.032.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 417 5.1 %
Rwork0.284 7822 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 45.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0066
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4524
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.032
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.032.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.353 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor Rwork: 0.284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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