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- PDB-1kmc: Crystal Structure of the Caspase-7 / XIAP-BIR2 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kmc
タイトルCrystal Structure of the Caspase-7 / XIAP-BIR2 Complex
要素
  • Caspase-7
  • X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN
キーワードAPOPTOSIS/HYDROLASE / COMPLEX / IAP / CASPASE / APOPTOSIS / BIR / APOPTOSIS-HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / endopeptidase regulator activity / lymphocyte apoptotic process / inhibition of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of protein linear polyubiquitination / regulation of BMP signaling pathway / copper ion homeostasis / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway ...caspase-7 / endopeptidase regulator activity / lymphocyte apoptotic process / inhibition of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of protein linear polyubiquitination / regulation of BMP signaling pathway / copper ion homeostasis / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to staurosporine / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / : / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / fibroblast apoptotic process / Regulation of the apoptosome activity / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / : / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / positive regulation of type I interferon production / protein K63-linked ubiquitination / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / protein maturation / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / protein serine/threonine kinase binding / cysteine-type peptidase activity / striated muscle cell differentiation / Regulation of PTEN localization / : / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / positive regulation of JNK cascade / Regulation of TNFR1 signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein catabolic process / Regulation of necroptotic cell death / Wnt signaling pathway / protein processing / Regulation of PTEN stability and activity / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / heart development / peptidase activity / regulation of cell population proliferation / regulation of inflammatory response / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / regulation of cell cycle / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / proteolysis / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / : / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 ...XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / : / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Death-like domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Caspase-7 / E3 ubiquitin-protein ligase XIAP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Riedl, S.J. / Salvesen, G.S. / Bode, W.
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Crystal Structure of the Caspase-7 / XIAP-BIR2 Complex
著者: Riedl, S.J. / Salvesen, G.S. / Bode, W.
履歴
登録2001年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-7
B: Caspase-7
C: X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN
D: X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3374
ポリマ－96,3374
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7170 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.13, 88.13, 186.45
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Caspase-7


分子量: 34291.762 Da / 分子数: 2 / 変異: C285A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: P55210, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 X-LINKED INHIBITOR OF APOPTOSIS PROTEIN / XIAP


分子量: 13876.493 Da / 分子数: 2 / Fragment: XIAP-BIR2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P98170
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.29 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.3
詳細: PEG 3000, Phosphate/citrate, NaCl, pH 4.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 19264 / Num. obs: 18981 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル解像度: 2.9→3.02 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Num. unique all: 1980 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOLREP位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I4O

1i4o


解像度: 2.9→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 914 -RANDOM
Rwork0.234 ---
all-19264 --
obs-18981 98.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4022 0 0 25 4047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.32
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.96 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.359 50
Rwork0.312 -
obs-1011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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