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- PDB-1kls: NMR Structure of the ZFY-6T[Y10L] Zinc Finger -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kls
タイトルNMR Structure of the ZFY-6T[Y10L] Zinc Finger
要素ZINC FINGER Y-CHROMOSOMAL PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION / Zinc Finger
機能・相同性
機能・相同性情報


parental behavior / oocyte development / fertilization / homeostasis of number of cells / ovarian follicle development / post-embryonic development / multicellular organism growth / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / sequence-specific DNA binding ...parental behavior / oocyte development / fertilization / homeostasis of number of cells / ovarian follicle development / post-embryonic development / multicellular organism growth / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcriptional activator, Zfx / Zfy domain / Zfx/Zfy transcription activation region / C2H2-type zinc-finger domain / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc finger Y-chromosomal protein
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / Distance geometry, Simulated annealing, restrained molecular dynamics. The stereospecific assignments of the L10 methyl groups were determined by relaxation-matrix NOE backcalculation.
データ登録者Lachenmann, M.J. / Ladbury, J.E. / Phillips, N.B. / Narayana, N. / Qian, X. / Weiss, M.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The hidden thermodynamics of a zinc finger.
著者: Lachenmann, M.J. / Ladbury, J.E. / Phillips, N.B. / Narayana, N. / Qian, X. / Weiss, M.A.
履歴
登録2001年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999sequence The mutation Y10L was created for structural studies. In addition, the P2T mutation and C- ...sequence The mutation Y10L was created for structural studies. In addition, the P2T mutation and C-terminal K, originally introduced in ZFY-6T (PDB entry 5ZNF) improve sample behavior without affecting structure.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ZINC FINGER Y-CHROMOSOMAL PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,6302
ポリマ－3,5651
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #6fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ZINC FINGER Y-CHROMOSOMAL PROTEIN


分子量: 3565.065 Da / 分子数: 1 / 変異: P2T, Y10L / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was synthesized by solid-phase synthesis. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
参照: UniProt: P08048
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1222D NOESY
131DQF-COSY
142DQF-COSY
2533D-TOCSY-NOESY
2632D-ROESY
2742D-ROESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using 2D and 3D homonuclear techniques.Stereospecific assignments for the L18 methyl groups could not be unambiguously determined. However, the resonances were ...Text: This structure was determined using 2D and 3D homonuclear techniques.Stereospecific assignments for the L18 methyl groups could not be unambiguously determined. However, the resonances were clearly resolved. As a result,the structures were calculated as two families, depending on the assignments used. Structures 1-15 belong to one family, and use the assignments indicated in the accompanying restraint file. Structures 16-30 use the opposite assignments for the L18 methyls.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM ZFY-6T[Y10L]90% H2O/10% D2O
22mM ZFY-6T[Y10L]99.98% D2O.
35mM ZFY-6T[Y10L]90% H2O/10% D2O
45mM ZFY-6T[Y10L]99.98% D2O.
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150mM d11-Tris-HCl, 2.2mM ZnCl2 6ambient 298 K
250mM d11-Tris-HCl, 5.5mM ZnCl2 6ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VXRSVarianVXRS5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR4.3, 5.3Varian, Inc.collection
VNMR4.3, 5.3Varian, Inc.解析
NHFITRedfield, C.データ解析
DGIIstandaloneHavel, T.F.構造決定
X-PLOR3.1Brunger, A.T.精密化
精密化手法: Distance geometry, Simulated annealing, restrained molecular dynamics. The stereospecific assignments of the L10 methyl groups were determined by relaxation-matrix NOE backcalculation.
ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on 265 interresidue NOE-derived distance constraints, 27 dihedral angle restraints, and 10 hydrogen bond restraints.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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