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- PDB-1klf: FIMH ADHESIN-FIMC CHAPERONE COMPLEX WITH D-MANNOSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1klf
タイトルFIMH ADHESIN-FIMC CHAPERONE COMPLEX WITH D-MANNOSE
要素
  • CHAPERONE PROTEIN FIMC
  • FIMH PROTEIN
キーワードCHAPERONE/ADHESIN COMPLEX / ADHESIN-CHAPERONE COMPLEX / MANNOSE-BOUND / CHAPERONE-ADHESIN COMPLEX COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / cell wall organization ...pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / : / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily ...Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / : / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / : / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Chaperone protein FimC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Hung, C.S. / Bouckaert, J.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis of tropism of Escherichia coli to the bladder during urinary tract infection.
著者: Hung, C.S. / Bouckaert, J. / Hung, D. / Pinkner, J. / Widberg, C. / DeFusco, A. / Auguste, C.G. / Strouse, R. / Langermann, S. / Waksman, G. / Hultgren, S.J.
履歴
登録2001年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH ...BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 16CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE BIOMOLECULES ARE 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7 AND 8 RESPECTIVELY, EACH CONSISTING OF A COMPLEX OF CHAPERONE FIMC WITH ADHESIN FIMH. THERE IS NO BIOLOGICALLY SIGNIFICANT HIGHER OLIGOMERIZATION STATE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHAPERONE PROTEIN FIMC
B: FIMH PROTEIN
C: CHAPERONE PROTEIN FIMC
D: FIMH PROTEIN
E: CHAPERONE PROTEIN FIMC
F: FIMH PROTEIN
G: CHAPERONE PROTEIN FIMC
H: FIMH PROTEIN
I: CHAPERONE PROTEIN FIMC
J: FIMH PROTEIN
K: CHAPERONE PROTEIN FIMC
L: FIMH PROTEIN
M: CHAPERONE PROTEIN FIMC
N: FIMH PROTEIN
O: CHAPERONE PROTEIN FIMC
P: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)415,88424
ポリマ－414,44316
非ポリマー1,4418
水8,917495
1
A: CHAPERONE PROTEIN FIMC
B: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area21740 Å2
手法PISA
2
C: CHAPERONE PROTEIN FIMC
D: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area21730 Å2
手法PISA
3
E: CHAPERONE PROTEIN FIMC
F: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area21730 Å2
手法PISA
4
G: CHAPERONE PROTEIN FIMC
H: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3490 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area21720 Å2
手法PISA
5
I: CHAPERONE PROTEIN FIMC
J: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area22250 Å2
手法PISA
6
K: CHAPERONE PROTEIN FIMC
L: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area22240 Å2
手法PISA
7
M: CHAPERONE PROTEIN FIMC
N: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area22250 Å2
手法PISA
8
O: CHAPERONE PROTEIN FIMC
P: FIMH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9863
ポリマ－51,8052
非ポリマー1801
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area22230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.077, 138.130, 215.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細1 chaperone - 1 adhesin - 1 mannose is one biological assembly

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要素

#1: タンパク質
CHAPERONE PROTEIN FIMC / FIMC CHAPERONE


分子量: 22724.049 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: FIMC / プラスミド: PMMB66 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: P31697
#2: タンパク質
FIMH PROTEIN / FIMH ADHESIN


分子量: 29081.314 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: FIMH / プラスミド: PMMB60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C600 / 参照: UniProt: P08191
#3: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 495 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: ammonium suplhate, pH 8.20, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14.7 mg/mlprotein1drop
220 mMMES1droppH6.5
37 mMalpha-D-mannose1drop
41.0 Mammonium sulfate1reservoir
5100 mMTris-HCl1reservoirpH8.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月18日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→43.68 Å / Num. all: 100438 / Num. obs: 99135 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 66.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.79→2.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.478 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 370427
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å / % possible obs: 99.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QUN

1qun


解像度: 2.79→43.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1364705.86 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 9936 9.9 %RANDOM
Rwork0.239 ---
all0.239 100438 --
obs0.239 99135 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 96.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.23 Å2--
2---2.9 Å2-
3---4.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→43.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29184 0 96 495 29775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED / Weight Biso : 8 / Weight position: 250
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 1564 10.1 %
Rwork0.355 13965 -
obs--99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 50 Å / Rfactor Rfree: 0.279
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.94
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.42 / Rfactor Rwork: 0.35 / Rfactor obs: 0.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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