[日本語] English
万見
- PDB-1kl9: Crystal structure of the N-terminal segment of Human eukaryotic i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kl9
タイトルCrystal structure of the N-terminal segment of Human eukaryotic initiation factor 2alpha
要素EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 2 SUBUNIT 1
キーワードTRANSLATION / OB FOLD / HELICAL DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


translation initiation ternary complex / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / glial limiting end-foot / HRI-mediated signaling / response to kainic acid / Cellular response to mitochondrial stress / response to manganese-induced endoplasmic reticulum stress / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP ...translation initiation ternary complex / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / glial limiting end-foot / HRI-mediated signaling / response to kainic acid / Cellular response to mitochondrial stress / response to manganese-induced endoplasmic reticulum stress / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / Recycling of eIF2:GDP / negative regulation of translational initiation in response to stress / PERK-mediated unfolded protein response / PERK regulates gene expression / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / regulation of translational initiation in response to stress / eukaryotic 48S preinitiation complex / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / mitophagy / translation initiation factor activity / stress granule assembly / cellular response to amino acid starvation / response to endoplasmic reticulum stress / translational initiation / PKR-mediated signaling / ABC-family proteins mediated transport / cytoplasmic stress granule / cellular response to UV / ribosome binding / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / synapse / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation initiation factor 2; subunit 1; domain 2 / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / IF2a, S1-like domain / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain ...Translation initiation factor 2; subunit 1; domain 2 / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / IF2a, S1-like domain / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Nucleic acid-binding proteins / DNA polymerase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Nonato, M.C. / Widom, J. / Clardy, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the N-terminal segment of human eukaryotic translation initiation factor 2alpha
著者: Nonato, M.C. / Widom, J. / Clardy, J.
履歴
登録2001年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年10月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 2 SUBUNIT 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7015
ポリマ－21,4391
非ポリマー2624
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 2 SUBUNIT 1
ヘテロ分子

A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 2 SUBUNIT 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,40110
ポリマ－42,8782
非ポリマー5238
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-262 kcal/mol
Surface area15770 Å2
手法PISA, PQS
3
A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 2 SUBUNIT 1
ヘテロ分子

A: EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 2 SUBUNIT 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,40110
ポリマ－42,8782
非ポリマー5238
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area1350 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area16640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.280, 44.200, 121.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP2221

-
要素

#1: タンパク質 EUKARYOTIC TRANSLATION INITIATION FACTOR 2 SUBUNIT 1 / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / eIF-2-alpha / EIF-2alpha / EIF-2A


分子量: 21439.061 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-182 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05198
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.28 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 4000, sodium acetate, zinc chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP at 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
130 mg/mlprotein1drop
210-16 %PEG40001reservoir
3100 mMsodium acetate1reservoir
40.2 M1reservoirZnCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9795, 0.9793, 0.9640
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月27日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97931
30.9641
反射解像度: 1.9→60 Å / Num. obs: 14922 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 7.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23264 723 4.9 %RANDOM
Rwork0.19802 ---
all0.199 ---
obs0.19969 14172 90.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1293 0 4 94 1391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it8.1570
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it10.5810
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it22.1860
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it27.9750
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.1991.949
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.1991.949
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0050.02
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0050.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0650.2
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.1710.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor all: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.19

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る