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- PDB-1kkg: NMR Structure of Ribosome-Binding Factor A (RbfA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kkg
タイトルNMR Structure of Ribosome-Binding Factor A (RbfA)
要素ribosome-binding factor A
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / cold-shock adaptation / ribosome-binding factor / NESG Project / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal small subunit binding / response to cold / maturation of SSU-rRNA / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit biogenesis / DNA damage response / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosome-binding factor A, conserved site / Ribosome-binding factor A signature. / Ribosome-binding factor A / Ribosome-binding factor A domain superfamily / Ribosome-binding factor A / K homology (KH) domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / K homology domain-like, alpha/beta / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
30S ribosome-binding factor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics, automated analysis of NOESY data, 3D structures.
データ登録者Huang, Y.J. / Swapna, G.V.T. / Rajan, P.K. / Ke, H. / Xia, B. / Shukla, K. / Inouye, M. / Montelione, G.T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Solution NMR Structure of Ribosome-binding Factor A (RbfA), A Cold-shock Adaptation Protein from Escherichia coli
著者: Huang, Y.J. / Swapna, G.V.T. / Rajan, P.K. / Ke, H. / Xia, B. / Shukla, K. / Inouye, M. / Montelione, G.T.
#1: ジャーナル: J.BIOMOL.NMR / 年: 2001
タイトル: Resonance Assignments for Cold-shock Protein Ribosome-Binding Factor A (RbfA) from Escherichia coli.
著者: Swapna, G.V. / Shukla, K. / Huang, Y.J. / Ke, H. / Xia, B. / Inouye, M. / Montelione, G.T.
履歴
登録2001年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ribosome-binding factor A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2891
ポリマ－12,2891
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)16 / 200Best target function
代表モデルモデル #1lowest value of target function

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要素

#1: タンパク質 ribosome-binding factor A / RBFA / COLD-SHOCK ADAPTATION PROTEIN


分子量: 12289.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: rbfA / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A7G2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
132NH HSQC Jhahn
142NH HSQC 1H/2H exchange
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY, AUTOMATED ANALYSIS OF ASSIGNMENTS AND AUTOMATED ANALYSIS OF 3D STRUCTURE.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.6 mM RbfA, U-15N,13C; 10 mM sodium phosphate, 0.5 mM sodium azide, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
21.6 mM RbfA, U-15N; 10 mM potassium acetate 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 10 mM / pH: 5.05 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AutoAssign1.7.7Moseley, H., Zimmermann, D.E., Huang, Y.J., Kulikowski, C.G. and Montelione, G.T.データ解析
AutoStructure1.0alphaHuang, Y.J., Tejero, R. and Montelione, G.T.データ解析
Sparky3.69Goddard, T.D. and Kneller, D.G.データ解析
VNMR6.3bVarian Inc.解析
DYANA1.5Guntert, P., Mumenthaler, C. and Wuthrich, K.精密化
TALOS98.040.21.02Cornilescu, G., Delaglio, F. and Bax, A.データ解析
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics, automated analysis of NOESY data, 3D structures.
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1970 RESTRAINTS, 1698 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE- DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 184 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, 88 DISTANCE RESTRAINTS FROM ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1970 RESTRAINTS, 1698 CONFORMATIONALLY-RESTRICTING NOE- DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 184 DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS, 88 DISTANCE RESTRAINTS FROM HYDROGEN BONDS. SUMMARY OF RBFA STRUCTURE CALCULATION BY AUTOSTRUCTURE: SUMMARY OF EXPERIMENTAL CONSTRAINTS: DISTANCE CONSTRAINTS: TOTAL = 1698; INTRA-RESIDUE [I=J] = 175; SEQUENTIAL [(I-J)=1] = 454; MEDIUM RANGE [1<(I-J)<5] = 595; LONG RANGE [(I-J)>=5] = 474; NUMBER OF DISTANCE CONSTRAINTS PER RESIDUE = 15.7; DIHEDRAL-ANGLE CONSTRAINTS = 184; TOTAL HYDROGEN BOND CONSTRAINTS = 88; LONG RANGE HYDROGEN BOND CONSTRAINTS = 24; TOTAL NUMBER OF CONSTRAINTS PER RESIDUE = 18.2; NUMBER OF LONG RANGE CONSTRAINTS PER RESIDUE = 4.6; NUMBER OF STRUCTURES COMPUTED = 200; NUMBER OF STRUCTURES USED = 16. RESIDUAL CONSTRAINT VIOLATIONS: DISTANCE VIOLATIONS 0.1-0.2ANG = 31; 0.2-0.5ANG = 9; >0.5ANG = 1. MAX DISTANCE VIOLATION = 0.57ANG; AVERAGE DISTANCE VIOLATION = 0.00ANG. MAX. VDW VIOLATION = 0.37 ANG. DIHEDRAL ANGLE VIOLATIONS: 0 - 10 DEG = 6; >10 DEG = 0; MAX ANGLE VIOLATION = 9 DEG; AVERAGE ANGLE VIOLATION = 0.06 DEG. RMSD VALUES : ALL BACKBONE ATOMS OF ALL RESIDUES = 0.5 ANG; ALL BACKBONE ATOMS OF ORDERED RESIDUES = 0.5 ANG; ALL HEAVY ATOMS OF ALL RESIDUES = 1.0 ANG; ALL HEAVY ATOMS OF ORDERED RESIDUES = 1.0 ANG. PROCHECK USING ALL RESIDUES: MOST FAVORED REGIONS = 73%; ADDITIONAL ALLOWED REGIONS = 23%; GENEROUSLY ALLOWED REGIONS = 4%; DISALLOWED REGIONS = 0%. NMR R-FACTORS : M = 39% I=46% L=27% . SPECTRAL INFORMATION: TOTAL NUMBER OF PEAKS IN N15-NOESY = 1536; TOTAL NUMBER OF ASSIGNABLE PEAKS IN N15- NOESY = 1239; TOTAL NUMBER OF PEAKS ASSIGNED IN N15-NOESY = 814; TOTAL NUMBER OF PEAKS IN C13-NOESY = 3115; TOTAL NUMBER OF ASSIGNABLE PEAKS IN C13-NOESY = 2494; TOTAL NUMBER OF PEAKS ASSIGNED IN C13-NOESY = 1802.
代表構造選択基準: lowest value of target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Best target function / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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