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万見
- PDB-1kjw: SH3-Guanylate Kinase Module from PSD-95 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kjw
タイトルSH3-Guanylate Kinase Module from PSD-95
要素POSTSYNAPTIC DENSITY PROTEIN 95
キーワードNEUROPEPTIDE / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / SCAFFOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / protein localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / proximal dendrite / LGI-ADAM interactions / cellular response to potassium ion / Trafficking of AMPA receptors / dendritic branch / neuron spine / negative regulation of receptor internalization / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / AMPA glutamate receptor clustering / dendritic spine morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / frizzled binding / juxtaparanode region of axon / dendritic spine organization / neuron projection terminus / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / acetylcholine receptor binding / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of synapse assembly / regulation of NMDA receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of dendrite morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / locomotory exploration behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / kinesin binding / AMPA glutamate receptor complex / social behavior / excitatory synapse / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / cell periphery / synaptic membrane / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / establishment of protein localization / neuromuscular junction / kinase binding / cerebral cortex development / cell-cell adhesion / cell-cell junction / cell junction / synaptic vesicle / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / protein phosphatase binding / postsynaptic membrane / postsynapse / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site ...Guanylate Kinase phosphate binding domain / Guanylate Kinase phosphate binding domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / SH3 Domains / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者McGee, A.W. / Dakoji, S.R. / Olsen, O. / Bredt, D.S. / Lim, W.A. / Prehoda, K.E.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2001
タイトル: Structure of the SH3-guanylate kinase module from PSD-95 suggests a mechanism for regulated assembly of MAGUK scaffolding proteins.
著者: A W McGee / S R Dakoji / O Olsen / D S Bredt / W A Lim / K E Prehoda /
要旨: Membrane-associated guanylate kinases (MAGUKs), such as PSD-95, are modular scaffolds that organize signaling complexes at synapses and other cell junctions. MAGUKs contain PDZ domains, which recruit ...Membrane-associated guanylate kinases (MAGUKs), such as PSD-95, are modular scaffolds that organize signaling complexes at synapses and other cell junctions. MAGUKs contain PDZ domains, which recruit signaling proteins, as well as a Src homology 3 (SH3) and a guanylate kinase-like (GK) domain, implicated in scaffold oligomerization. The crystal structure of the SH3-GK module from PSD-95 reveals that these domains form an integrated unit: the SH3 fold comprises noncontiguous sequence elements divided by a hinge region and the GK domain. These elements compose two subdomains that can assemble in either an intra- or intermolecular fashion to complete the SH3 fold. We propose a model for MAGUK oligomerization in which complementary SH3 subdomains associate by 3D domain swapping. This model provides a possible mechanism for ligand regulation of oligomerization.
履歴
登録2001年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POSTSYNAPTIC DENSITY PROTEIN 95
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4333
ポリマ－34,2411
非ポリマー1922
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.509, 60.509, 209.956
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 POSTSYNAPTIC DENSITY PROTEIN 95 / PSD-95 / POSTSYNAPTIC PROTEIN SAP90 / SYNAPSE-ASSOCIATED PROTEIN 90


分子量: 34241.367 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 Domain/Guanylate Kinase Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31016
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.17 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Ammonium sulfate, PEG 4000, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 15K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
22 Mammonium sulfate1reservoir
32 %PEG4001reservoir
410 mMHEPES1reservoirpH7.0

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 37032 / Num. obs: 37032 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / % possible all: 94
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.4 % / Rmerge(I) obs: 0.351

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→25 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.25 3703 RANDOM
Rwork0.23 --
all-37032 -
obs-37032 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2393 0 10 126 2529
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 25 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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