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- PDB-1khz: Structure of the ADPR-ase in complex with AMPCPR and Mg -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1khz
タイトルStructure of the ADPR-ase in complex with AMPCPR and Mg
要素ADP-ribose pyrophosphatase
キーワードHYDROLASE / NUDIX / ADP-ribose pyrophosphatase / AMPCPR
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrophosphatase activity / ADP-sugar diphosphatase activity / ADP-ribose diphosphatase / ADP-ribose diphosphatase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / response to heat / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate pyrophosphatase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALPHA-BETA METHYLENE ADP-RIBOSE / ADP-ribose pyrophosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Gabelli, S.B. / Bianchet, M.A. / Bessman, M.J. / Amzel, L.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Mechanism of the Escherichia coli ADP-ribose pyrophosphatase, a Nudix hydrolase.
著者: Gabelli, S.B. / Bianchet, M.A. / Ohnishi, Y. / Ichikawa, Y. / Bessman, M.J. / Amzel, L.M.
履歴
登録2001年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribose pyrophosphatase
B: ADP-ribose pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0577
ポリマ－47,3922
非ポリマー6665
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8760 Å2
ΔGint-81 kcal/mol
Surface area17190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.100, 67.400, 96.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribose pyrophosphatase / ADP-ribose diphosphatase / Adenosine diphosphoribose pyrophosphatase / ADPR-PPase / ADP-ribose ...ADP-ribose diphosphatase / Adenosine diphosphoribose pyrophosphatase / ADPR-PPase / ADP-ribose phosphohydrolase


分子量: 23695.779 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ORF209 / プラスミド: pet15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93K97, ADP-ribose diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ADV / ALPHA-BETA METHYLENE ADP-RIBOSE / AMPCPR / {[5-(6-AMINO-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-TETRAHYDRO-FURAN-2-YLMETHOXY]-HYDROXY-PHOSPHORYLMETHYL}-PHOSPHONIC ACID MONO-(3,4,5-TRIHYDROXY-TETRAHYDRO-FURAN-2-YLMETHYL) ESTER


分子量: 557.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N5O13P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMTris-HCl1dropp7.5
21 mMEDTA1drop
310 %PEG10001reservoir
410 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→26.54 Å / Num. all: 30259 / Num. obs: 27097 / % possible obs: 89.6 % / Biso Wilson estimate: 12.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rsym value: 0.11
反射 シェル解像度: 2.04→2.13 Å / Rmerge(I) obs: 0.273 / Num. unique all: 2157 / % possible all: 48
反射
*PLUS
最高解像度: 2.07 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 27868 / % possible obs: 94 % / Num. measured all: 140757 / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.7 % / Num. unique obs: 2791 / Rmerge(I) obs: 0.24

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.04→26.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 271730.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 2682 9.9 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs-27097 95.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.3981 Å2 / ksol: 0.37903 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.73 Å20 Å20 Å2
2--0.78 Å20 Å2
3---0.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→26.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3256 0 40 223 3519
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.122
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.62.5
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.17 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 364 9.8 %
Rwork0.27 3347 -
obs-27097 79.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5INHIBITOR.PARINHIBITOR.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.07 Å / 最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.85
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.07
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.306 / Rfactor Rwork: 0.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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