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- PDB-1kex: Crystal Structure of the b1 Domain of Human Neuropilin-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kex
タイトルCrystal Structure of the b1 Domain of Human Neuropilin-1
要素Neuropilin-1
キーワードPROTEIN BINDING / beta barrel / jelly-roll
機能・相同性
機能・相同性情報


endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration ...endothelial tip cell fate specification / basal dendrite development / otic placode development / protein localization to early endosome / basal dendrite arborization / dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching / retina vasculature morphogenesis in camera-type eye / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration / sympathetic neuron projection guidance / facioacoustic ganglion development / trigeminal ganglion development / trigeminal nerve structural organization / sensory neuron axon guidance / postsynapse organization / facial nerve structural organization / gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus / branchiomotor neuron axon guidance / negative regulation of axon extension involved in axon guidance / axon extension involved in axon guidance / renal artery morphogenesis / VEGF-activated neuropilin signaling pathway / neurofilament / sympathetic neuron projection extension / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / vascular endothelial growth factor binding / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / motor neuron migration / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / sympathetic ganglion development / positive regulation of axon extension involved in axon guidance / axonogenesis involved in innervation / vascular endothelial growth factor receptor activity / endothelial cell chemotaxis / CHL1 interactions / regulation of vesicle-mediated transport / semaphorin receptor complex / neuropilin signaling pathway / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / Signaling by ROBO receptors / substrate-dependent cell migration, cell extension / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / coronary artery morphogenesis / CRMPs in Sema3A signaling / semaphorin receptor activity / commissural neuron axon guidance / outflow tract septum morphogenesis / motor neuron axon guidance / axonal fasciculation / sprouting angiogenesis / retinal ganglion cell axon guidance / cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of Cdc42 protein signal transduction / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / neural crest cell migration / positive regulation of filopodium assembly / artery morphogenesis / positive regulation of smooth muscle cell migration / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / growth factor binding / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive chemotaxis / sorting endosome / cytokine binding / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / positive regulation of focal adhesion assembly / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vasculogenesis / coreceptor activity / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of endothelial cell migration / GTPase activator activity / axon guidance / animal organ morphogenesis / Signal transduction by L1 / integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / mitochondrial membrane / response to wounding / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / cell-cell signaling / heparin binding / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / Attachment and Entry / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor complex / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. ...Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lee, C.C. / Kreusch, A. / McMullan, D. / Ng, K. / Spraggon, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of the Human Neuropilin-1 b1 Domain
著者: Lee, C.C. / Kreusch, A. / McMullan, D. / Ng, K. / Spraggon, G.
履歴
登録2001年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuropilin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,5911
ポリマ－17,5911
非ポリマー00
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.827, 62.827, 88.375
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Neuropilin-1


分子量: 17590.896 Da / 分子数: 1 / 断片: b1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: nrp1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O14786
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.36 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 8000, MES, zinc acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.9
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 %PEG80001reservoir
2100 mMMES1reservoirpH6.0
3200 mM1reservoirZn(OAc)2
420 mMTris1droppH7.9
550 mM1dropNaCl
60.25 mMTCEP1drop
710 mg/mlprotein1drop

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 14523 / Num. obs: 12290 / % possible obs: 97.3 % / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 32.1
反射 シェル解像度: 1.9→2.03 Å / Rsym value: 0.105 / % possible all: 90.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 370706 / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.5 % / Rmerge(I) obs: 0.105

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CZT

1czt


解像度: 1.9→500 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.266 -
Rwork0.189 -
obs-12290
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→500 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1239 0 0 201 1440
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.984
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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