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- PDB-1kdq: Crystal Structure Analysis of the Mutant S189D Rat Chymotrypsin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kdq
タイトルCrystal Structure Analysis of the Mutant S189D Rat Chymotrypsin
要素
  • CHYMOTRYPSIN B, B CHAIN
  • CHYMOTRYPSIN B, C CHAIN
キーワードHYDROLASE / BETA BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of Matrix Metalloproteinases / chymotrypsin / response to food / digestion / serine-type peptidase activity / response to nutrient / response to cytokine / protein catabolic process / response to peptide hormone / response to toxic substance ...Activation of Matrix Metalloproteinases / chymotrypsin / response to food / digestion / serine-type peptidase activity / response to nutrient / response to cytokine / protein catabolic process / response to peptide hormone / response to toxic substance / peptidase activity / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsinogen B
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Szabo, E. / Bocskei, Z. / Naray-Szabo, G. / Graf, L. / Venekei, I.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Three Dimensional Structures of S189D Chymotrypsin and D189S Trypsin Mutants: The Effect of Polarity at Site 189 on a Protease-specific Stabilization of the Substrate-binding Site
著者: Szabo, E. / Venekei, I. / Bocskei, Z. / Naray-Szabo, G. / Graf, L.
履歴
登録2001年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHYMOTRYPSIN B, B CHAIN
B: CHYMOTRYPSIN B, C CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4993
ポリマ－24,4592
非ポリマー401
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5360 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area10200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.589, 76.707, 83.478
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 CHYMOTRYPSIN B, B CHAIN


分子量: 14190.851 Da / 分子数: 1 / 変異: C122S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pMP51 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): GRF182 / 参照: UniProt: P07338, chymotrypsin
#2: タンパク質 CHYMOTRYPSIN B, C CHAIN


分子量: 10267.728 Da / 分子数: 1 / 変異: S189D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pMP51 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): GRF182 / 参照: UniProt: P07338, chymotrypsin
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG MME 2000, calcium chloride, ammonium sulphate, Hepes, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
11 mM1dropHCl
210 mM1dropCaCl2
313 mg/mlprotein1drop
40.1 MHEPES1reservoirpH7.0
534 %(w/v)PEG2000MME1reservoir
60.1 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月31日 / 詳細: NORMAL FOCUS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→32.903 Å / Num. all: 7974 / Num. obs: 7974 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 47.996 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 5.1
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.55 Å / 最低解像度: 32.969 Å / Num. measured all: 34261

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.55→32.969 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used torsion angle SA procedure.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 367 4.6 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.221 7965 --
obs0.221 7965 98.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4331 Å0.3136 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4855 Å0.277 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→32.969 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1663 0 1 16 1680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.206
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29.984
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.678
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.67 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3899 56 5.9 %
Rwork0.2567 902 -
obs--97.06 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.2749 / Rfactor Rwork: 0.2168
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.152
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg29.984
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.678

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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