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- PDB-1k76: Solution Structure of the C-terminal Sem-5 SH3 Domain (Minimized ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k76
タイトルSolution Structure of the C-terminal Sem-5 SH3 Domain (Minimized Average Structure)
要素SEX MUSCLE ABNORMAL PROTEIN 5
キーワードSIGNALING PROTEIN / all beta protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC-mediated cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR1 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 ...Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC-mediated cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR1 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / FRS-mediated FGFR2 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR4 / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Insulin receptor signalling cascade / MET activates RAS signaling / MET activates PI3K/AKT signaling / RHOU GTPase cycle / FLT3 Signaling / PIP3 activates AKT signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR downregulation / PI3K events in ERBB2 signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / RAF/MAP kinase cascade / Negative regulation of MET activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell projection organization / Downstream signal transduction / MET activates RAP1 and RAC1 / MET receptor recycling / Regulation of signaling by CBL / regulation of nematode larval development / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of vulval development / male genitalia development / COP9 signalosome / muscle organ development / epidermal growth factor receptor binding / regulation of MAPK cascade / regulation of cell migration / phosphotyrosine residue binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / signal transduction / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Grb2-like / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily ...Grb2-like / SH3 Domains / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sex muscle abnormal protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Ferreon, J. / Volk, D. / Luxon, B. / Gorenstein, D. / Hilser, V.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2003
タイトル: Solution Structure, Dynamics and Thermodynamics of the Native State Ensemble of Sem-5 C-Terminal SH3 Domain
著者: Ferreon, J. / Volk, D. / Luxon, B. / Gorenstein, D. / Hilser, V.
履歴
登録2001年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SEX MUSCLE ABNORMAL PROTEIN 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,2381
ポリマ-7,2381
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 50structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルminimized average structure

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要素

#1: タンパク質 SEX MUSCLE ABNORMAL PROTEIN 5


分子量: 7237.967 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 domain (Residues 155-214) / 変異: C57A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: Sem-5 / プラスミド: pET19B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 pLysS / 参照: UniProt: P29355

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-NOESY-HSQC
1213D 13C-NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細内容: 13C,15N 1mM Sem-5 SH3 domain 50 mM sodium acetate buffer, 10 mM CaCl2, 100 mM NaCl,pH 4.8, 90%h20, 10%d20
溶媒系: 90%h20, 10%d20
試料状態イオン強度: 100 mM NaCl / pH: 4.8 / : ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 400 MHz

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解析

ソフトウェア名称: CNS / 分類: 精密化
NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1Brunger構造決定
FelixMSI解析
VNMRVariancollection
CNSBrunger, et al.精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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