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万見
- PDB-1k4u: Solution structure of the C-terminal SH3 domain of p67phox comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k4u
タイトルSolution structure of the C-terminal SH3 domain of p67phox complexed with the C-terminal tail region of p47phox
要素
  • PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P47PHOX
  • PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P67PHOX
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / P67PHOX / P47PHOX / SH3-PEPTIDE COMPLEX / HELIX-TURN-HELIX / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / reactive oxygen species biosynthetic process / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding ...regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / reactive oxygen species biosynthetic process / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / ROS and RNS production in phagocytes / protein targeting to membrane / superoxide anion generation / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / phagocytosis / cellular defense response / RAC1 GTPase cycle / phosphatidylinositol binding / acrosomal vesicle / cellular response to glucose stimulus / small GTPase binding / SH3 domain binding / cytoplasmic side of plasma membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / electron transfer activity / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor 2, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 2 / Neutrophil cytosol factor 2, SH3 domain 1 / : / Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain ...Neutrophil cytosol factor 2, PB1 domain / Neutrophil cytosol factor 2 / Neutrophil cytosol factor 2, SH3 domain 1 / : / Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / : / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / SH3 Domains / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Kami, K. / Takeya, R. / Sumimoto, H. / Kohda, D.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Diverse recognition of non-PxxP peptide ligands by the SH3 domains from p67(phox), Grb2 and Pex13p.
著者: Kami, K. / Takeya, R. / Sumimoto, H. / Kohda, D.
履歴
登録2001年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P67PHOX
P: PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P47PHOX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3622
ポリマ－10,3622
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #7lowest energy

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要素

#1: タンパク質 PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P67PHOX / Neutrophil cytosol factor 2


分子量: 6937.713 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL SH3 DOMAIN (RESIDUES 455-516) / 変異: C499S/C514S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCF2 / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19878
#2: タンパク質・ペプチド PHAGOCYTE NADPH OXIDASE SUBUNIT P47PHOX / Neutrophil cytosol factor 1


分子量: 3423.983 Da / 分子数: 1 / 断片: TAIL PEPTIDE (RESIDUES 359-390) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCF1 / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14598

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNCA, HN(CO)CA, CBCA(CO)NH, HN(CA)CB, HBHA(CO)NH, (H)CCH-COSY, (H)CCH-TOCSY, CCH-COSY, 15N-RESOLVED NOESY, 15-RESOLVED TOCSY, HNHA, HNHB, 3D F1 13C-FILTERED-F3 13C-RESOLVED NOESY, 3D F1 15N-FILTERED-F3 15N-RESOLVED NOESY, 2D SPIN-ECHO DIFFERENCE EXPERIMENTS
122HNCA, HN(CO)CA, CBCA(CO)NH, HN(CA)CB, HBHA(CO)NH, (H)CCH-COSY, (H)CCH-TOCSY, CCH-COSY, 15N-RESOLVED NOESY, 15-RESOLVED TOCSY, HNHA, HNHB, 3D F1 13C-FILTERED-F3 13C-RESOLVED NOESY, 3D F1 15N-FILTERED-F3 15N-RESOLVED NOESY, 2D SPIN-ECHO DIFFERENCE EXPERIMENTS

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7mM p67SH3(C) U-15N,13C; 0.77mM p47 tail peptide; 5mM MOPSO buffer; 30 mM d10-DTT; 100mM KCl90% H2O, 10% D2O; 100% D2O
20.5mM p47 tail peptide U-15N,13C; 0.55mM p67SH3(C); 5mM MOPSO buffer; 30mM d10-DTT; 100mM KCl90% H2O, 10% D2O; 100% D2O
試料状態イオン強度: 100mM KCl / pH: 7.1 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1Brunger構造決定
CNS1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 693 restraints, 611 are NOE-derived distance constraints, 82 dihedral angle restraints. No hydrogen bond restraint was used.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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