[日本語] English
- PDB-1k3j: Refined NMR Structure of the FHA1 Domain of Yeast Rad53 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k3j
タイトルRefined NMR Structure of the FHA1 Domain of Yeast Rad53
要素Protein Kinase SPK1
キーワードTRANSFERASE / FHA domain / Rad53 / Rad9 / phosphothreonine / phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / dual-specificity kinase / DNA replication origin binding / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling ...deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / dual-specificity kinase / DNA replication origin binding / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling / protein localization / protein tyrosine kinase activity / protein kinase activity / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase RAD53
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / The structures are based on a total of 2377 restraints. Among them, 2107 are NOE-derived distance constraints, 192 TALOS-derived dihedral angle restraints, and 78 restraints from hydrogen bonds.
データ登録者Yuan, C. / Yongkiettrakul, S. / Byeon, I.-J.L. / Zhou, S. / Tsai, M.-D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2001
タイトル: Solution structures of two FHA1-phosphothreonine peptide complexes provide insight into the structural basis of the ligand specificity of FHA1 from yeast Rad53.
著者: Yuan, C. / Yongkiettrakul, S. / Byeon, I.J. / Zhou, S. / Tsai, M.D.
履歴
登録2001年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein Kinase SPK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0931
ポリマ-17,0931
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 Protein Kinase SPK1


分子量: 17093.490 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal FHA domain (FHA1) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPK1 or Rad53 / プラスミド: pGEX-4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P22216, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの)

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: 3D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was refined by adding 221 NOE-derived distance constraints and by revising a few previous NOE assignments.

-
試料調製

詳細内容: 0.5 mM protein U-15N,13C; 10 mM sodium phosphate buffer (pH 6.5), 1 mM DTT, and 1 mM EDTA; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 10 mM sodium phosphate, 1mM DTT, and 1 mM EDTA
pH: 6.5 / : ambient / 温度: 293 K

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DMXBrukerDMX6002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
XwinNMR2.6Bruker解析
CNS1Brunger et al.構造決定
CNS1Brunger et al.精密化
精密化手法: The structures are based on a total of 2377 restraints. Among them, 2107 are NOE-derived distance constraints, 192 TALOS-derived dihedral angle restraints, and 78 restraints from hydrogen bonds.
ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る