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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1k3j | ||||||
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タイトル | Refined NMR Structure of the FHA1 Domain of Yeast Rad53 | ||||||
要素 | Protein Kinase SPK1 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / FHA domain / Rad53 / Rad9 / phosphothreonine / phosphoprotein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / dual-specificity kinase / DNA replication origin binding / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling ...deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / dual-specificity kinase / DNA replication origin binding / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling / protein localization / protein tyrosine kinase activity / protein kinase activity / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | 溶液NMR / The structures are based on a total of 2377 restraints. Among them, 2107 are NOE-derived distance constraints, 192 TALOS-derived dihedral angle restraints, and 78 restraints from hydrogen bonds. | ||||||
データ登録者 | Yuan, C. / Yongkiettrakul, S. / Byeon, I.-J.L. / Zhou, S. / Tsai, M.-D. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001 タイトル: Solution structures of two FHA1-phosphothreonine peptide complexes provide insight into the structural basis of the ligand specificity of FHA1 from yeast Rad53. 著者: Yuan, C. / Yongkiettrakul, S. / Byeon, I.J. / Zhou, S. / Tsai, M.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1k3j.cif.gz | 942.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1k3j.ent.gz | 785 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1k3j.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1k3j_validation.pdf.gz | 347 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1k3j_full_validation.pdf.gz | 538.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1k3j_validation.xml.gz | 74.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1k3j_validation.cif.gz | 93.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k3/1k3j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k3/1k3j | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17093.490 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal FHA domain (FHA1) / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 遺伝子: SPK1 or Rad53 / プラスミド: pGEX-4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P22216, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | タイプ: 3D 13C-separated NOESY |
NMR実験の詳細 | Text: The structure was refined by adding 221 NOE-derived distance constraints and by revising a few previous NOE assignments. |
-試料調製
詳細 | 内容: 0.5 mM protein U-15N,13C; 10 mM sodium phosphate buffer (pH 6.5), 1 mM DTT, and 1 mM EDTA; 90% H2O, 10% D2O 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 10 mM sodium phosphate, 1mM DTT, and 1 mM EDTA pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M | |||||||||||||||
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放射波長 | 相対比: 1 | |||||||||||||||
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: The structures are based on a total of 2377 restraints. Among them, 2107 are NOE-derived distance constraints, 192 TALOS-derived dihedral angle restraints, and 78 restraints from hydrogen bonds. ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |