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- PDB-1g3g: NMR STRUCTURE OF THE FHA1 DOMAIN OF YEAST RAD53 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g3g
タイトルNMR STRUCTURE OF THE FHA1 DOMAIN OF YEAST RAD53
要素PROTEIN KINASE SPK1
キーワードTRANSFERASE / FHA domain / Rad53 / Phosphopeptide / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / dual-specificity kinase / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling ...deoxyribonucleoside triphosphate biosynthetic process / meiotic recombination checkpoint signaling / dual-specificity kinase / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of DNA damage checkpoint / DNA replication origin binding / DNA replication initiation / regulation of DNA repair / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / DNA damage checkpoint signaling / intracellular protein localization / protein tyrosine kinase activity / protein kinase activity / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Aurora kinase / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Serine/threonine-protein kinase Rad53 / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Aurora kinase / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase RAD53
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Yuan, C. / Liao, H. / Su, M. / Yongkiettrakul, S. / Byeon, I.-J.L. / Tsai, M.-D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of the FHA1 domain of yeast Rad53 and identification of binding sites for both FHA1 and its target protein Rad9
著者: Liao, H. / Yuan, C. / Su, M.I. / Yongkiettrakul, S. / Qin, D. / Li, H. / Byeon, I.J. / Pei, D. / Tsai, M.D.
履歴
登録2000年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年9月2日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _entity.pdbx_description / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 2.12021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE SPK1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5071
ポリマ－18,5071
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #2closest to the average

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE SPK1 / SERINE-PROTEIN KINASE 1


分子量: 18506.938 Da / 分子数: 1 / 断片: THE N-TERMINAL FHA DOMAIN (FHA1), RESIDUES 1-164 / 変異: M1G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SPK1 OR RAD53 / プラスミド: PGEX-4T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P22216, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM protein U-15N, 13C; 10 mM sodium phosphate buffer (pH 6.5), 1 mM DTT, and 1 mM EDTA; 95 % H2O, 5 % D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 10 mM sodium phosphate, 1 mM DTT, and 1 mM EDTA
pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
XwinNMR2.6Bruker解析
X-PLOR3.851Brunger構造決定
X-PLOR3.851Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2156 restraints, 1886 are NOE-derived distance constraints, 192 TALOS-derived dihedral angle restraints,78 distance restraints from hydrogen bonds. ...詳細: The structures are based on a total of 2156 restraints, 1886 are NOE-derived distance constraints, 192 TALOS-derived dihedral angle restraints,78 distance restraints from hydrogen bonds. RESIDUES 1-14 ARE POORLY DEFINED BY THE EXPERIMENTAL DATA. THUS, NO MEANING SHOULD BE GIVEN TO THOSE RESIDUES' COORDINATES.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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