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- PDB-1k28: The Structure of the Bacteriophage T4 Cell-Puncturing Device -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k28
タイトルThe Structure of the Bacteriophage T4 Cell-Puncturing Device
要素
  • BASEPLATE STRUCTURAL PROTEIN GP27
  • TAIL-ASSOCIATED LYSOZYME
キーワードHYDROLASE/STRUCTURAL PROTEIN / Triple-stranded beta-helix / OB fold / pseudohexamer / T4 tail lysozyme / HUB / gp27-gp5*-gp5C / HYDROLASE-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / virus tail / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / virus tail / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, domain 3 / Nucleic acid-binding protein domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #190 / Phage tail proteins - 2 layer sandwich fold - #40 / Phage tail protein beta-alpha-beta fold - #20 / Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, C-terminal / Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, N-terminal / Gp27, baseplate hub, domain 3 / Gp27, baseplate hub, domain 4 / Gp27, baseplate hub, domain 2 ...Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, domain 3 / Nucleic acid-binding protein domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #190 / Phage tail proteins - 2 layer sandwich fold - #40 / Phage tail protein beta-alpha-beta fold - #20 / Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, C-terminal / Bacteriophage T4, Gp27, baseplate hub, N-terminal / Gp27, baseplate hub, domain 3 / Gp27, baseplate hub, domain 4 / Gp27, baseplate hub, domain 2 / Baseplate structural protein, domain 2 / Baseplate structural protein, domain 1 / Protein Gp5, N-terminal OB-fold domain / Gp5, C-terminal / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Gp5 N-terminal OB domain / Gp5 C-terminal repeat (3 copies) / Phage tail protein beta-alpha-beta fold / Phage tail proteins - 2 layer sandwich fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Lysozyme - #40 / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Lysozyme / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Lysozyme-like domain superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Pre-baseplate central spike protein Gp5 / Baseplate central spike complex protein gp27
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kanamaru, S. / Leiman, P.G. / Kostyuchenko, V.A. / Chipman, P.R. / Mesyanzhinov, V.V. / Arisaka, F. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structure of the cell-puncturing device of bacteriophage T4.
著者: Kanamaru, S. / Leiman, P.G. / Kostyuchenko, V.A. / Chipman, P.R. / Mesyanzhinov, V.V. / Arisaka, F. / Rossmann, M.G.
履歴
登録2001年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE AUTHORS MAINTAIN THAT THEIR SEQUENCE IS CORRECT.
Remark 600HETEROGEN THE AUTHORS BELIEVE THAT THE K AND PO4 IONS ARE PRESENT INSIDE THE PROTEIN FROM THE ...HETEROGEN THE AUTHORS BELIEVE THAT THE K AND PO4 IONS ARE PRESENT INSIDE THE PROTEIN FROM THE MOMENT IT FOLDS AND ARE PROBABLY A PART OF THE BIOLOGICAL ASSEMBLY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAIL-ASSOCIATED LYSOZYME
D: BASEPLATE STRUCTURAL PROTEIN GP27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,6764
ポリマ－109,5422
非ポリマー1342
水7,008389
1
A: TAIL-ASSOCIATED LYSOZYME
D: BASEPLATE STRUCTURAL PROTEIN GP27
ヘテロ分子

A: TAIL-ASSOCIATED LYSOZYME
D: BASEPLATE STRUCTURAL PROTEIN GP27
ヘテロ分子

A: TAIL-ASSOCIATED LYSOZYME
D: BASEPLATE STRUCTURAL PROTEIN GP27
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)329,02912
ポリマ－328,6276
非ポリマー4026
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area70110 Å2
ΔGint-270 kcal/mol
Surface area101930 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)139.261, 139.261, 381.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-585-

K

21A-586-

PO4

31A-586-

PO4

41A-680-

HOH

51A-804-

HOH

61A-821-

HOH

詳細The biological assembly is a hexamer generated from the two polypeptides in the asymmetric unit by the operations: -y,x-y,z and -x+y,-x,z

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要素

#1: タンパク質 TAIL-ASSOCIATED LYSOZYME / PROTEIN GP5


分子量: 64313.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: 5 / プラスミド: pET-29a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P16009, lysozyme
#2: タンパク質 BASEPLATE STRUCTURAL PROTEIN GP27


分子量: 45228.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: 27 / プラスミド: pET-29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: P17172
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.18 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, Tris, Glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K
結晶化
*PLUS
温度: 12 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15.2 %PEG80001reservoir
20.65 MTris1reservoirpH8.5
335 %glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 0.9786, 0.9783, 1.0188, 0.9414
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月2日 / 詳細: bent cylindrical Si-mirror (Rh coating)
放射モノクロメーター: Si(111) double-crystal monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97861
20.97831
31.01881
40.94141
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 32046 / Num. obs: 31712 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 66.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.289 / Mean I/σ(I) obs: 10.3 / Num. unique all: 1581 / Rsym value: 0.289 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1602 -RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.214 32046 --
obs0.214 31712 5.1 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.48 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7221 0 4 389 7614
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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