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- PDB-1jye: Structure of a Dimeric Lac Repressor with C-terminal Deletion and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jye
タイトルStructure of a Dimeric Lac Repressor with C-terminal Deletion and K84L Substitution
要素Lactose Operon Repressor
キーワードTRANSCRIPTION / Gene Regulation / Protein Stability / Protein DNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-binding transcription repressor activity / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
LacI-type HTH domain signature. / Transcriptional regulator LacI/GalR-like, sensor domain / Periplasmic binding protein-like domain / LacI-type HTH domain / Bacterial regulatory proteins, lacI family / LacI-type HTH domain profile. / helix_turn _helix lactose operon repressor / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I ...LacI-type HTH domain signature. / Transcriptional regulator LacI/GalR-like, sensor domain / Periplasmic binding protein-like domain / LacI-type HTH domain / Bacterial regulatory proteins, lacI family / LacI-type HTH domain profile. / helix_turn _helix lactose operon repressor / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lactose operon repressor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bell, C.E. / Barry, J. / Matthews, K.S. / Lewis, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structure of a variant of lac repressor with increased thermostability and decreased affinity for operator.
著者: Bell, C.E. / Barry, J. / Matthews, K.S. / Lewis, M.
履歴
登録2001年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42021年4月14日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.72024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactose Operon Repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5192
ポリマ－37,4271
非ポリマー921
水4,234235
1
A: Lactose Operon Repressor
ヘテロ分子

A: Lactose Operon Repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0384
ポリマ－74,8532
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_655-x+3/2,y,-z+3/41
Buried area3610 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.007, 87.007, 224.098
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-374-

HOH

21A-421-

HOH

31A-450-

HOH

41A-512-

HOH

51A-525-

HOH

61A-526-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Lactose Operon Repressor


分子量: 37426.691 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DELETION MUTANT / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: LacI / プラスミド: pJC-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TB-1 / 参照: UniProt: P03023
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE DIFFERENCE AT POSITION 109 IS A DIFFERENCE IN THE SEQUENCE REPORTED BY FARABAUGH, P.J. (1978) ...THE DIFFERENCE AT POSITION 109 IS A DIFFERENCE IN THE SEQUENCE REPORTED BY FARABAUGH, P.J. (1978) NATURE 274, 765-769 AND THE PIQ SEQUENCE REPORTED BY BETZ J.L. (1986) GENE 42, 283-292. THE PROTEIN IN THIS STRUCTURE IS DERIVED FROM PIQ AND HAS THR AT POSITION 109.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.57 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Sodium Acetate, Sodium Citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.3-1.5 Msodium acetate1reservoir
20.1 Msodium citrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→17 Å / Num. obs: 44403 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 12.5
反射 シェル最高解像度: 1.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.089 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / % possible all: 72.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 258845
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 72.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: lac repressor

解像度: 1.7→9.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1304025.4 / Data cutoff high rms absF: 1304025.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 4366 10 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all-43541 --
obs-43541 91.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.1617 Å2 / ksol: 0.520559 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.71 Å20 Å20 Å2
2--2.71 Å20 Å2
3----5.42 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a--0.02 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→9.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2026 0 6 235 2267
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.171.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.952.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 580 10.1 %
Rwork0.284 5181 -
obs--74 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.223
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.284 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rwork: 0.284

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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