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万見
- PDB-1jv4: Crystal structure of recombinant major mouse urinary protein (rmu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jv4
タイトルCrystal structure of recombinant major mouse urinary protein (rmup) at 1.75 A resolution
要素Major urinary protein 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / lipocalin recombinant beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid metabolic process / pheromone binding / negative regulation of lipid biosynthetic process / energy reserve metabolic process / odorant binding / positive regulation of glucose metabolic process / insulin receptor activity / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cellular response to lipid / heat generation ...positive regulation of lipid metabolic process / pheromone binding / negative regulation of lipid biosynthetic process / energy reserve metabolic process / odorant binding / positive regulation of glucose metabolic process / insulin receptor activity / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / cellular response to lipid / heat generation / locomotor rhythm / negative regulation of lipid storage / small molecule binding / negative regulation of gluconeogenesis / aerobic respiration / mitochondrion organization / glucose homeostasis / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Major urinary protein / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2-(SEC-BUTYL)THIAZOLE / Major urinary protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Kuser, P.R. / Franzoni, L. / Ferrari, E. / Spisni, A. / Polikarpov, I.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: The X-ray structure of a recombinant major urinary protein at 1.75 A resolution. A comparative study of X-ray and NMR-derived structures.
著者: Kuser, P.R. / Franzoni, L. / Ferrari, E. / Spisni, A. / Polikarpov, I.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary diffraction studies of a recombinant major urinary protein
著者: Kuser, P.R. / Krauchenco, S. / Fangel, A. / Polikarpov, I.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1999
タイトル: Solution Structure of a Recombinant Mouse Major Urinary Protein
著者: Luecke, C. / Franzoni, L. / Abbate, F. / Lohr, F. / Ferrari, E. / Sorbi, R.T. / Rueterjans, H. / Spisni, A.
履歴
登録2001年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major urinary protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6629
ポリマ－18,7341
非ポリマー9288
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.140, 55.790, 37.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Major urinary protein 2 / MUP 2


分子量: 18733.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: group 1 major urinary protein / プラスミド: pHIL-D2 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P11589
#2: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 化合物 ChemComp-TZL / 2-(SEC-BUTYL)THIAZOLE / 2-[(R)-1-メチルプロピル]チアゾ-ル


分子量: 141.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE 136 IS GLN IN RMUP. THERE IS NO MUTATION WITH RESPECT TO ALL MUP ISOFORMS DEPOSITED IN SWS. ...RESIDUE 136 IS GLN IN RMUP. THERE IS NO MUTATION WITH RESPECT TO ALL MUP ISOFORMS DEPOSITED IN SWS. THE RECOMBINANT PROTEIN IS JUST A NEW MUP. IT IS DEPOSITED IN THE EMBLNEW, ACCESSION CODE MMU309921.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 60mM CdCl2 and sodium phosphate buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291.0K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
160 mM1reservoirCdCl2
210 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.39 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月30日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.39 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→14 Å / Num. all: 54995 / Num. obs: 38851 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.233 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / % possible all: 84.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 14 Å / % possible obs: 86.4 % / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.6 % / Rmerge(I) obs: 0.299

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1mup.pdb

1mup


解像度: 1.75→14 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 748 -RANDOM
Rwork0.206 ---
obs-14021 89.6 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8 Å20 Å2-1.2 Å2
2---0.7 Å20 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1262 0 16 171 1449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.945
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.206
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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