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- PDB-1jv2: CRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR SEGMENT OF INTEGRIN ALPHAVBETA3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jv2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE EXTRACELLULAR SEGMENT OF INTEGRIN ALPHAVBETA3
要素
  • INTEGRIN, ALPHA V
  • PLATELET MEMBRANE GLYCOPROTEIN IIIA BETA SUBUNIT
キーワードCELL ADHESION / genu / hybrid domain / beta-tail domain / PSI domain / EGF domain / MIDAS / ADMIDAS / Cage motif / propeller / A-domain / thigh domain / calf domain
機能・相同性
機能・相同性情報


integrin alphav-beta8 complex / integrin alphav-beta6 complex / transforming growth factor beta production / negative regulation of entry of bacterium into host cell / integrin alphav-beta5 complex / extracellular matrix protein binding / opsonin binding / integrin alphav-beta1 complex / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / tube development ...integrin alphav-beta8 complex / integrin alphav-beta6 complex / transforming growth factor beta production / negative regulation of entry of bacterium into host cell / integrin alphav-beta5 complex / extracellular matrix protein binding / opsonin binding / integrin alphav-beta1 complex / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / tube development / : / regulation of serotonin uptake / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting opioid receptor signaling pathway / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / regulation of trophoblast cell migration / integrin alphaIIb-beta3 complex / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / maintenance of postsynaptic specialization structure / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / regulation of extracellular matrix organization / Laminin interactions / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / platelet alpha granule membrane / integrin alphav-beta3 complex / negative regulation of lipoprotein metabolic process / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / alphav-beta3 integrin-PKCalpha complex / fibrinogen binding / alphav-beta3 integrin-HMGB1 complex / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / blood coagulation, fibrin clot formation / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / negative regulation of lipid transport / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of phagocytosis / glycinergic synapse / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / platelet-derived growth factor receptor binding / transforming growth factor beta binding / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / filopodium membrane / extracellular matrix binding / angiogenesis involved in wound healing / positive regulation of fibroblast migration / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of bone resorption / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / apoptotic cell clearance / integrin complex / wound healing, spreading of epidermal cells / heterotypic cell-cell adhesion / smooth muscle cell migration / positive regulation of smooth muscle cell migration / Molecules associated with elastic fibres / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / positive regulation of cell-matrix adhesion / negative chemotaxis / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / microvillus membrane / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / protein disulfide isomerase activity / cell-substrate adhesion / positive regulation of osteoblast proliferation / endodermal cell differentiation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of intracellular signal transduction / lamellipodium membrane / fibronectin binding / positive regulation of bone resorption / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / positive regulation of T cell migration / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / voltage-gated calcium channel activity / vasculogenesis / specific granule membrane / coreceptor activity / phagocytic vesicle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / cell adhesion molecule binding / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of endothelial cell proliferation / ERK1 and ERK2 cascade / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / embryo implantation / positive regulation of endothelial cell migration
類似検索 - 分子機能
Hormone receptor fold - #30 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 4 / Integrin domains. Chain A, domain 2 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 3 / Integrin alpha, N-terminal / Hormone receptor fold / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain ...Hormone receptor fold - #30 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 4 / Integrin domains. Chain A, domain 2 / ntegrin, alpha v. Chain A, domain 3 / Integrin alpha, N-terminal / Hormone receptor fold / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Laminin / Laminin / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Ribbon / Few Secondary Structures / Irregular / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Integrin beta-3 / Integrin alpha-V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Xiong, J.P. / Stehle, T. / Diefenbach, B. / Zhang, R. / Dunker, R. / Scott, D. / Joachimiak, A. / Goodman, S.L. / Arnaout, M.A.
引用ジャーナル: Science / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of the extracellular segment of integrin alpha Vbeta3.
著者: Xiong, J.P. / Stehle, T. / Diefenbach, B. / Zhang, R. / Dunker, R. / Scott, D.L. / Joachimiak, A. / Goodman, S.L. / Arnaout, M.A.
履歴
登録2001年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTEGRIN, ALPHA V
B: PLATELET MEMBRANE GLYCOPROTEIN IIIA BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,62719
ポリマ－182,5302
非ポリマー4,09617
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11210 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area65700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.0, 130.0, 307.3
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 INTEGRIN, ALPHA V / VITRONECTIN RECEPTOR / ALPHA POLYPEPTIDE / ANTIGEN CD51


分子量: 105880.164 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 31-987 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: GenBank: 14743192, UniProt: P06756*PLUS
#2: タンパク質 PLATELET MEMBRANE GLYCOPROTEIN IIIA BETA SUBUNIT


分子量: 76650.305 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 27-718 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: GenBank: 2443452, UniProt: P05106*PLUS

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糖 , 3種, 11分子

#3: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAca1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 6分子

#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG, MES, CA, pH 6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMMES1reservoir
2100 mM1reservoirNaCl
35 mM1reservoirCaCl2
410 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月25日
放射モノクロメーター: undulator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. all: 53802 / Num. obs: 52705 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 3.1→3.2 Å / % possible all: 95
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.105
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.551 / Mean I/σ(I) obs: 3.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.1→20 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.335 2635 random
Rwork0.255 --
obs0.255 52705 -
all-53802 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11398 0 258 0 11656
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.578
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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