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万見
- PDB-1jsx: Crystal Structure of the Escherichia coli Glucose-Inhibited Divis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jsx
タイトルCrystal Structure of the Escherichia coli Glucose-Inhibited Division Protein B (GidB)
要素Glucose-inhibited division protein B
キーワードUNKNOWN FUNCTION / methyltransferase fold / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


16S rRNA (guanine527-N7)-methyltransferase / rRNA (guanine-N7-)-methyltransferase activity / rRNA base methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
rRNA small subunit methyltransferase G / rRNA small subunit methyltransferase G / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosomal RNA small subunit methyltransferase G
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Romanowski, M.J. / Bonanno, J.B. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the Escherichia coli glucose-inhibited division protein B (GidB) reveals a methyltransferase fold.
著者: Romanowski, M.J. / Bonanno, J.B. / Burley, S.K.
履歴
登録2001年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-inhibited division protein B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4611
ポリマ－23,4611
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.914, 53.914, 150.592
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 Glucose-inhibited division protein B


分子量: 23461.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gidB / プラスミド: pGEX6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0A6U5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.23 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 15% PEG4000, 10% isopropanol, 0.1M sodium citrate pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMHEPES1droppH7.0
2100 mM1dropKCl
33 mMdithiothreitol1drop
424 mg/mlprotein1drop
50.1 Msodium citrate1reservoirpH6.5
615 %PEG40001reservoir
710 %isopropanol1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11501
21501
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X9A10.97903, 0.97927
シンクロトロンNSLS X9A20.98399
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD2000年10月20日Primary Aperture - 7.4 m from source. Be Windows front end - 0.020" thick, 7.1 m from source exit window - 0.010" thick. White X-Ray Beam.
MARRESEARCH2CCD2001年3月28日Primary Aperture - 7.4 m from source. Be Windows front end - 0.020" thick, 7.1 m from source exit window: 0.010" thick. White X-Ray Beam.
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111MADMx-ray1
2Si 111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979031
20.979271
30.983991
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 9170 / Num. obs: 9170 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 27.6 Å2 / Rsym value: 0.078
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→17.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 663404.35 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 936 10.2 %RANDOM
Rwork0.24 ---
all0.2345 9170 --
obs0.24 9170 98.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.6735 Å2 / ksol: 0.375812 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.38 Å20 Å20 Å2
2--1.38 Å20 Å2
3----2.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→17.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1542 0 0 127 1669
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.382
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.492.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 144 9.7 %
Rwork0.231 1338 -
obs--98.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 18 Å / Rfactor obs: 0.24 / Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / Rfactor Rwork: 0.231 / Rfactor obs: 0.231

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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