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- PDB-1js3: Crystal structure of dopa decarboxylase in complex with the inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1js3
タイトルCrystal structure of dopa decarboxylase in complex with the inhibitor carbidopa
要素DOPA decarboxylaseAromatic L-amino acid decarboxylase
キーワードLYASE (リアーゼ) / DOPA decarboxylase / carbiDOPA / Parkinson's disease (パーキンソン病) / Vitamin B6 (ビタミンB6)
機能・相同性
機能・相同性情報


L-dopa decarboxylase activity / 5-hydroxy-L-tryptophan decarboxylase activity / aromatic-L-amino-acid decarboxylase / aromatic-L-amino-acid decarboxylase activity / serotonin biosynthetic process / catecholamine metabolic process / dopamine biosynthetic process / amino acid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
dopa decarboxylase, N-terminal domain / dopa decarboxylase, N-terminal domain / Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 ...dopa decarboxylase, N-terminal domain / dopa decarboxylase, N-terminal domain / Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBIDOPA / ピリドキサールリン酸 / Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Burkhard, P. / Dominici, P. / Borri-Voltattorni, C. / Jansonius, J.N. / Malashkevich, V.N.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Structural insight into Parkinson's disease treatment from drug-inhibited DOPA decarboxylase.
著者: Burkhard, P. / Dominici, P. / Borri-Voltattorni, C. / Jansonius, J.N. / Malashkevich, V.N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Preliminary X-ray analysis of a new crystal form of pig kidney DOPA decarboxylase
著者: Malashkevich, V.N. / Burkhard, P. / Dominici, P. / Moore, P.S. / Borri-Voltattorni, C. / Jansonius, J.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of pig kidney DOPA decarboxylase
著者: Malashkevich, V.N. / Filipponi, P. / Sauder, U. / Dominici, P. / Jansonius, J.N. / Borri-Voltattorni, C.
履歴
登録2001年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DOPA decarboxylase
B: DOPA decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,33510
ポリマ－108,0042
非ポリマー1,3318
水8,197455
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14480 Å2
ΔGint-146 kcal/mol
Surface area28730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.360, 154.360, 86.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP62
詳細The asymmetric unit contains one dimer which is the biologically active oligomer

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要素

#1: タンパク質 DOPA decarboxylase / Aromatic L-amino acid decarboxylase / E.C.4.1.1.28 / AROMATIC-L-AMINO-ACID DECARBOXYLASE / DDC


分子量: 54002.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 器官: kidney腎臓 / プラスミド: pKKDDC(delta)4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P80041, aromatic-L-amino-acid decarboxylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 化合物 ChemComp-142 / CARBIDOPA / KINSON / 3-(3,4-DIHYDROXY-PHENYL)-2-HYDRAZINO-2-METHYL-PROPIONIC ACID / カルビド-パ / Carbidopa


分子量: 226.229 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N2O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 455 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG MME 5000, MES, ammonium sulfate at pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 %(w/v)PEG5000 MME1reservoir
250 mMMES/KOH1reservoir
3400 mMammonium sulfate1reservoir
430.0 mg/mlenzyme1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→19.61 Å / Num. all: 53582 / Num. obs: 53582 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / % possible obs: 70.7 % / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 70.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.056

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→19.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2350530.7 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 2722 5.1 %RANDOM
Rwork0.144 ---
obs0.144 53582 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.5 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å22.14 Å20 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.67 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→19.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7250 0 82 455 7787
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 418 5.3 %
Rwork0.18 7404 -
obs--84.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3PARAM
X-RAY DIFFRACTION4PARAM
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.97
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.215 / % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor Rwork: 0.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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