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- PDB-1jqp: dipeptidyl peptidase I (cathepsin C), a tetrameric cysteine prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jqp
タイトルdipeptidyl peptidase I (cathepsin C), a tetrameric cysteine protease of the papain family
要素dipeptidyl peptidase I
キーワードHYDROLASE / cathepsin c / DPP I / papain / tetramer / chloride / cysteine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / Cargo concentration in the ER / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / COPII-mediated vesicle transport / MHC class II antigen presentation / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / dipeptidyl-peptidase activity / chloride ion binding ...dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / Cargo concentration in the ER / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / COPII-mediated vesicle transport / MHC class II antigen presentation / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / dipeptidyl-peptidase activity / chloride ion binding / Neutrophil degranulation / phosphatase binding / cysteine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / T cell mediated cytotoxicity / protein-folding chaperone binding / lysosome / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / centrosome / proteolysis / extracellular space / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin C, exclusion domain / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : ...Cathepsin C, exclusion domain / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Lipocalin / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Olsen, J.G. / Kadziola, A. / Lauritzen, C. / Pedersen, J. / Larsen, S. / Dahl, S.W.
引用ジャーナル: FEBS LETT. / 年: 2001
タイトル: Tetrameric dipeptidyl peptidase I directs substrate specificity by use of the residual pro-part domain
著者: Olsen, J.G. / Kadziola, A. / Lauritzen, C. / Pedersen, J. / Larsen, S. / Dahl, S.W.
履歴
登録2001年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年2月14日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: diffrn_source / exptl_crystal_grow
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4405
ポリマ－49,8661
非ポリマー5744
水1,49583
1
A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子

A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子

A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子

A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,76120
ポリマ－199,4654
非ポリマー2,29616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+4/31
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+4/31
手法PQS
2
A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子

A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,88010
ポリマ－99,7332
非ポリマー1,1488
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+4/31
Buried area4030 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area28380 Å2
手法PISA
3
A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子

A: dipeptidyl peptidase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,88010
ポリマ－99,7332
非ポリマー1,1488
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+11
Buried area2810 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area29470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.240, 166.240, 80.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

CL

-
要素

#1: タンパク質 dipeptidyl peptidase I / cathepsin C


分子量: 49866.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P80067, dipeptidyl-peptidase I
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: bis-tris, NaCl, dithiothreitol, EDTA, bis-tris propane, ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMBis-Tris1drop
3150 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
52 mMEDTA1droppH7.0
60.1 MBis-Tris propane1reservoirpH7.5
71.4 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月20日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 26061 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル最高解像度: 2.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.322

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化解像度: 2.4→30 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 1303 4.9998 %
Rwork0.245 --
obs-26061 94.2 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2781 0 34 83 2898
精密化
*PLUS
Rfactor all: 5
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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