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- PDB-1jow: Crystal structure of a complex of human CDK6 and a viral cyclin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jow
タイトルCrystal structure of a complex of human CDK6 and a viral cyclin
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 6
  • CYCLIN HOMOLOG
キーワードCELL CYCLE/TRANSFERASE / CDK-cyclin complex / cyclin fold / CELL CYCLE-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin D2-CDK6 complex / cyclin D3-CDK6 complex / cyclin D1-CDK6 complex / cell dedifferentiation / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / FBXO family protein binding / lateral ventricle development / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression ...cyclin D2-CDK6 complex / cyclin D3-CDK6 complex / cyclin D1-CDK6 complex / cell dedifferentiation / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / FBXO family protein binding / lateral ventricle development / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle progression / negative regulation of myeloid cell differentiation / type B pancreatic cell development / negative regulation of monocyte differentiation / astrocyte development / dentate gyrus development / regulation of cell motility / gliogenesis / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / positive regulation of cell-matrix adhesion / generation of neurons / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / negative regulation of cell cycle / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of cell differentiation / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of osteoblast differentiation / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / ruffle / Notch signaling pathway / cyclin binding / regulation of erythrocyte differentiation / G1/S transition of mitotic cell cycle / Oncogene Induced Senescence / response to virus / positive regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of epithelial cell proliferation / Cyclin D associated events in G1 / T cell differentiation in thymus / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / cell division / protein serine kinase activity / DNA damage response / centrosome / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cyclin domain, herpesvirus / Herpesviridae viral cyclin / Cyclin, herpesvirus / Cyclin-dependent kinase 6 / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal ...Cyclin domain, herpesvirus / Herpesviridae viral cyclin / Cyclin, herpesvirus / Cyclin-dependent kinase 6 / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase 6 / Cyclin homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Saimiriine herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Schulze-Gahmen, U. / Kim, S.H.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural basis for CDK6 activation by a virus-encoded cyclin.
著者: Schulze-Gahmen, U. / Kim, S.H.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallization of a Complex between Human CDK6 and a Virus-encoded Cyclin is Critically Dependent on the Addition of Small Charged Organic Molecules
著者: Schulze-Gahmen, U. / Kim, S.H.
履歴
登録2001年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN HOMOLOG
B: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,7322
ポリマ－63,7322
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area22020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.140, 70.140, 448.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The biological assembly is the heterodimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 CYCLIN HOMOLOG / V-CYCLIN


分子量: 28665.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saimiriine herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
属: Rhadinovirus / プラスミド: pFastBac HTa donor plasmid / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q01043
#2: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 6 / CDK6 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PLSTIRE


分子量: 35066.332 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 1-308 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK6 / プラスミド: pFastBac1 donor plasmid / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q00534, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Tris/HCL, sodium chloride, PEG 3350, calcium acetate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
温度: 295 K
詳細: Schulze-Gahmen, U., (2001) Acta Crystallogr, D57, 1287.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1droppH8.0
3150 mM1dropNaCl
410 mMdithiothreitol1drop
50.5 mMEDTA1drop
60.1 Mcalcium acetate1reservoir
710 %PEG33501reservoir
80.15 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月17日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. all: 12815 / Num. obs: 12783 / % possible obs: 0.98 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.8 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 3.1→3.19 Å / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.29 / % possible all: 0.82
反射
*PLUS
Num. obs: 12678 / % possible obs: 97.9 % / Num. measured all: 92567 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.8 % / Rmerge(I) obs: 0.29

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2293632.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.323 959 7.6 %RANDOM
Rwork0.266 ---
all-12629 --
obs-12629 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 29.9899 Å2 / ksol: 0.272956 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 73.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10 Å216.11 Å20 Å2
2--10 Å20 Å2
3----19.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.65 Å0.47 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.78 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3986 0 0 0 3986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.451 141 7.8 %
Rwork0.385 1675 -
obs--87.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.5 % / Rfactor obs: 0.266
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 73.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.451 / % reflection Rfree: 7.8 % / Rfactor Rwork: 0.385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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