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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jo6 | ||||||
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タイトル | Solution structure of the cytoplasmic N-terminus of the BK beta-subunit KCNMB2 | ||||||
![]() | potassium large conductance calcium-activated channel, subfamily M, beta member 2 | ||||||
![]() | METAL TRANSPORT / MEMBRANE PROTEIN / helix / ion channel / cytoplasmic part of | ||||||
機能・相同性 | ![]() Ca2+ activated K+ channels / calcium-activated potassium channel activity / ion channel inhibitor activity / cGMP effects / action potential / detection of calcium ion / regulation of vasoconstriction / potassium channel regulator activity / neuronal action potential / voltage-gated potassium channel complex ...Ca2+ activated K+ channels / calcium-activated potassium channel activity / ion channel inhibitor activity / cGMP effects / action potential / detection of calcium ion / regulation of vasoconstriction / potassium channel regulator activity / neuronal action potential / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transport / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics | ||||||
![]() | Bentrop, D. / Beyermann, M. / Wissmann, R. / Fakler, B. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: NMR structure of the "ball-and-chain" domain of KCNMB2, the beta 2-subunit of large conductance Ca2+- and voltage-activated potassium channels. 著者: Bentrop, D. / Beyermann, M. / Wissmann, R. / Fakler, B. #1: ![]() タイトル: Molecular basis of fast inactivation in voltage and Ca2+-activated K+ channels: a transmembrane beta-subunit homolog 著者: Wallner, M. / Meera, P. / Toro, L. #2: ![]() タイトル: Molecular basis for the inactivation of Ca2+- and voltage-dependent BK channels in adrenal chromaffin cells and rat insulinoma tumor cells 著者: Xia, X.M. / Ding, J.P. / Lingle, C.J. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 359.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 298.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 340 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 469.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 35.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5380.064 Da / 分子数: 1 / 断片: cytoplasmic N-terminus of KCNMB2, residues 1-45 / 由来タイプ: 合成 詳細: The 45-residue peptide was synthesized by standard solid-phase synthesis. The sequence occurs naturally in humans. 参照: UniProt: Q9Y691 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: The structure was determined using standard 2D homonuclear techniques |
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試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 0 / pH: 3 / 圧: ambient / 温度: 288 K | |||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M |
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放射波長 | 相対比: 1 |
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on 728 NOE-derived distance constraints (486 intraresidual, 191 sequential, 51 medium-range), 5 dihedral angle restraints, 11 stereospecific assignments | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: fewest violations | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,target function 計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 24 |