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- PDB-1jnr: Structure of adenylylsulfate reductase from the hyperthermophilic... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jnr
タイトルStructure of adenylylsulfate reductase from the hyperthermophilic Archaeoglobus fulgidus at 1.6 resolution
要素(adenylylsulfate ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / sulfur metabolism/ adenylylsulfate reductase/ iron-sulfur flavoprotein/ crystal structure/catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate dehydrogenase activity / fermentation / anaerobic respiration / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal domain / Adenylylsulphate reductase, beta subunit / Adenylylsulphate reductase, alpha subunit / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal / APS reductase, beta subunit, C-terminal domain superfamily / Adenosine-5'-phosphosulfate reductase beta subunit / 4Fe-4S binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain ...: / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal domain / Adenylylsulphate reductase, beta subunit / Adenylylsulphate reductase, alpha subunit / Adenylylsulphate reductase, beta subunit, C-terminal / APS reductase, beta subunit, C-terminal domain superfamily / Adenosine-5'-phosphosulfate reductase beta subunit / 4Fe-4S binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / 4Fe-4S binding domain / Alpha-Beta Plaits - #20 / Other non-globular / 4Fe-4S dicluster domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / Special / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / Adenylylsulfate reductase, subunit A (AprA) / Adenylylsulfate reductase, subunit B (AprB)
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / MAD/MIR / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Fritz, G. / Roth, A. / Schiffer, A. / Buechert, T. / Bourenkov, G. / Bartunik, H.D. / Huber, H. / Stetter, K.O. / Kroneck, P.M.H. / Ermler, U.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structure of adenylylsulfate reductase from the hyperthermophilic Archaeoglobus fulgidus at 1.6-A resolution
著者: Fritz, G. / Roth, A. / Schiffer, A. / Buchert, T. / Bourenkov, G. / Bartunik, H.D. / Huber, H. / Stetter, K.O. / Kroneck, P.M. / Ermler, U.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of adenylylsulfate reductase from Archaeoglobus fulgidus
著者: Roth, A. / Fritz, G. / Buechert, T. / Huber, H. / Stetter, K.O. / Ermler, U. / Kroneck, P.M.H.
履歴
登録2001年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: adenylylsulfate reductase
B: adenylylsulfate reductase
C: adenylylsulfate reductase
D: adenylylsulfate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,95114
ポリマ－180,6054
非ポリマー3,34610
水28,9681608
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29270 Å2
ΔGint-201 kcal/mol
Surface area46470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.600, 113.500, 193.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The second part of the biological assembly is generated by rotation matrix -0.999932 -0.011239 0.003138 0.010826 -0.793178 0.608894 -0.004354 0.608886 0.793246 translation vector 174.4428 -1.5140 0.7045

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要素

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Adenylylsulfate ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 adenylylsulfate reductase


分子量: 73344.617 Da / 分子数: 2 / 断片: A SUBUNIT / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
生物種: Archaeoglobus fulgidus / 株: DSM4304 / 参照: UniProt: O28603, adenylyl-sulfate reductase
#2: タンパク質 adenylylsulfate reductase


分子量: 16957.650 Da / 分子数: 2 / 断片: B SUBUNIT / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 (古細菌)
生物種: Archaeoglobus fulgidus / 株: DSM4304 / 参照: UniProt: O28604, adenylyl-sulfate reductase

-
非ポリマー , 4種, 1618分子

#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1608 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: PEG 4000, sodium acetate, sodium chloride, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14-6 %PEG40001reservoir
20.1 M1reservoirpH4.8NaAc
30.2 M1reservoirNaCl

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1701
2701
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW611.07, 1.005, 1.009, 1.733, 1.740
シンクロトロンMPG/DESY, HAMBURG BW621.06
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARRESEARCH1CCD1999年6月30日Double focussing X-ray optics
MARRESEARCH2CCD1999年11月29日Double focussing X-ray optics
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystal monochromator, Si(111), 1st crystal water cooledMADMx-ray1
2double crystal monochromator, Si(111), 1st crystal water cooledSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.071
21.0051
31.0091
41.7331
51.741
61.061
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. all: 2800231 / Num. obs: 196086 / % possible obs: 92.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 14.3 Å2 / Rsym value: 0.063
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / % possible all: 80.5
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.063

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXS位相決定
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
直接法モデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: MAD/MIR / 解像度: 1.6→27.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 2063973.24 / Data cutoff high rms absF: 2063973.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 9526 5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.18 191026 90.5 %-
all-196086 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.5579 Å2 / ksol: 0.342055 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 15.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20 Å20 Å2
2--3.07 Å20 Å2
3----3.96 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.18 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→27.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12670 0 162 1608 14440
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.991.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.42.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 1375 5 %
Rwork0.198 26122 -
obs--79 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2COF.PAR
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4SOLV.PAR
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.176 / Rfactor Rfree: 0.198 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.991.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.662
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.42.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.226 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.198 / Rfactor obs: 0.198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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