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- PDB-1jma: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HERPES SIMPLEX VIRUS GLYCOPROTEIN D BOUN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jma
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HERPES SIMPLEX VIRUS GLYCOPROTEIN D BOUND TO THE CELLULAR RECEPTOR HVEA/HVEM
要素
  • GLYCOPROTEIN D
  • HERPESVIRUS ENTRY MEDIATOR
キーワードVIRAL PROTEIN / V-type Ig molecule and TNFR superfamily
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of adaptive immune memory response / negative regulation of alpha-beta T cell proliferation / tumor necrosis factor receptor activity / TNFs bind their physiological receptors / positive regulation of cytokine production involved in immune response / Regulation of T cell activation by CD28 family / cytokine binding / positive regulation of T cell migration / T cell costimulation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation ...negative regulation of adaptive immune memory response / negative regulation of alpha-beta T cell proliferation / tumor necrosis factor receptor activity / TNFs bind their physiological receptors / positive regulation of cytokine production involved in immune response / Regulation of T cell activation by CD28 family / cytokine binding / positive regulation of T cell migration / T cell costimulation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / virus receptor activity / host cell Golgi apparatus / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / innate immune response / viral envelope / ubiquitin protein ligase binding / virion membrane / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 14 / Tumor necrosis factor receptor 14/UL144, N-terminal / Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region ...Tumour necrosis factor receptor 14 / Tumor necrosis factor receptor 14/UL144, N-terminal / Glycoprotein D; Chain: A; / Glycoprotein D; Chain: A; - #10 / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Herpesvirus glycoprotein D/GG/GX domain / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Distorted Sandwich / Ribbon / Immunoglobulin-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein D / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 14
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Carfi, A. / Willis, S.H. / Whitbeck, J.C. / Krummenacker, C. / Cohen, G.H. / Eisenberg, R.J. / Wiley, D.C.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2001
タイトル: Herpes simplex virus glycoprotein D bound to the human receptor HveA.
著者: Carfi, A. / Willis, S.H. / Whitbeck, J.C. / Krummenacher, C. / Cohen, G.H. / Eisenberg, R.J. / Wiley, D.C.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Herpes simplex virus-1 entry into cells mediated by a novel member of the TNF/NGF receptor family
著者: Montgomery, R.I. / Warner, M.S. / Lurn, B.J. / Spear, P.G.
履歴
登録2001年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 11Residues 1 to 3, 93,94 and 106 to 167 including 5 C-terminus HIS tag residues in chain B, and ...Residues 1 to 3, 93,94 and 106 to 167 including 5 C-terminus HIS tag residues in chain B, and residues 260 to 290 that includes 5 C-terimus HIS tag residues were not visible in the electron density maps due to disorder
Remark 12Weak or no electron density was observed for the side chains of the following residues: Chain B ...Weak or no electron density was observed for the side chains of the following residues: Chain B residues: 5, 6, 18, 31, 71, 95 and 96. Chain A residues: 16, 18, 20, 21, 35, 89, 91, 186, 196 and 259

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: HERPESVIRUS ENTRY MEDIATOR
A: GLYCOPROTEIN D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9888
ポリマ－50,0842
非ポリマー9056
水88349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.154, 129.154, 80.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 HERPESVIRUS ENTRY MEDIATOR


分子量: 17767.955 Da / 分子数: 1 / 断片: HVEA-162 / 変異: ECTODOMAIN OF THE FULL PROTEIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
属: Simplexvirus
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q92956
#2: タンパク質 GLYCOPROTEIN D


分子量: 32315.697 Da / 分子数: 1 / 断片: GD-285 / 変異: C-TERMINAL TRUNCATION AT RESIDUE 285 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P57083
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.8M Ammonium Sulfate and 5% Peg400 and Tris-HCL 100mM pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMTris-HCl11
21.8 Mammonium sulfate11
35 %PEG40011

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9196 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年5月19日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9196 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→25 Å / Num. all: 24279 / Num. obs: 24260 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.65→20 Å / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 272205
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
TRUNCATEデータ削減
CNS精密化
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.65→20 Å / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: mlf refinement with CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1094 5 %random
Rwork0.236 ---
all0.237 22902 --
obs0.237 22562 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.177 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.423 Å2-11.044 Å20 Å2
2---11.423 Å222.846 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2765 0 53 49 2867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.54616
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_bond_d / Dev ideal: 0.008

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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