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万見
- PDB-1jlj: 1.6 Angstrom crystal structure of the human neuroreceptor anchori... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jlj
タイトル1.6 Angstrom crystal structure of the human neuroreceptor anchoring and molybdenum cofactor biosynthesis protein gephyrin
要素gephyrin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / globular alpha/beta fold
機能・相同性
機能・相同性情報


: / molybdenum incorporation into molybdenum-molybdopterin complex / Molybdenum cofactor biosynthesis / molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity ...: / molybdenum incorporation into molybdenum-molybdopterin complex / Molybdenum cofactor biosynthesis / molybdopterin cofactor biosynthetic process / glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / postsynaptic specialization / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / response to metal ion / postsynaptic specialization membrane / molybdopterin cofactor binding / postsynaptic membrane / postsynaptic density / cytoskeleton / dendrite / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site ...Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Gephyrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Schwarz, G. / Schrader, N. / Mendel, R.R. / Hecht, H.-J. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of human gephyrin and plant Cnx1 G domains: comparative analysis and functional implications.
著者: Schwarz, G. / Schrader, N. / Mendel, R.R. / Hecht, H.J. / Schindelin, H.
履歴
登録2001年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: gephyrin
B: gephyrin
C: gephyrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5055
ポリマ－62,4363
非ポリマー692
水13,872770
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area20260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.269, 66.008, 73.122
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.27, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1243-

HOH

詳細content of the assymetric unit corresponds to the biological active form of the trimeric gephyrin G domain

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要素

#1: タンパク質 gephyrin / PUTATIVE GLYCINE RECEPTOR-TUBULIN LINKER PROTEIN


分子量: 20812.020 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 1-181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GEPHYRIN / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DL41 / 参照: UniProt: Q9NQX3
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 770 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.19 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: sodium formate, ammonium, acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 294K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
123 mg/mlprotein1drop
20.6-0.7 Msodium formate1reservoir
30.1 Macetate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X26C11.1
シンクロトロンNSLS X26C21.1
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年11月6日
ADSC QUANTUM 42CCD2000年11月27日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double-crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double-crystal monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 71681 / Num. obs: 64743 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.283 / % possible all: 46.3
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.116
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 46.3 % / Rmerge(I) obs: 0.283

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DI6

1di6


解像度: 1.6→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: REFMAC library
詳細: Scaling details: Babinet's principle for scaling has been used. Bulk solvent correction based on constant value has been used. Parameters for mask calculation. VDW prob radii = 1.40, ION ...詳細: Scaling details: Babinet's principle for scaling has been used. Bulk solvent correction based on constant value has been used. Parameters for mask calculation. VDW prob radii = 1.40, ION probe radii = 0.80, Shrinkage radii = 0.80
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18279 2623 4.1 %RANDOM
Rwork0.14676 ---
all0.1418 64743 --
obs0.14816 62069 90.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: bulk solvent correction
原子変位パラメータBiso mean: 18.828 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å20.26 Å2
2---0.36 Å20 Å2
3---0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3956 0 1 773 4730
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.3991.994
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.0031.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.2862
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.8453
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it8.1134.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.005
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.085

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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