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- PDB-1jkx: Unexpected formation of an epoxide-derived multisubstrate adduct ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jkx
タイトルUnexpected formation of an epoxide-derived multisubstrate adduct inhibitor on the active site of GAR transformylase
要素PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PURINE BIOSYNTHESIS / ANTI-CANCER AGENT / ENZYME-ASSEMBLED MULTISUBSTRATE ADDUCT INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1 / phosphoribosylglycinamide formyltransferase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / DNA damage response / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoribosylglycinamide formyltransferase / Formyl transferase, N-terminal domain / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, active site / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase active site. / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-138 / Phosphoribosylglycinamide formyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Greasley, S.E. / Marsilje, T.H. / Cai, H. / Baker, S. / Benkovic, S.J. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Unexpected formation of an epoxide-derived multisubstrate adduct inhibitor on the active site of GAR transformylase.
著者: Greasley, S.E. / Marsilje, T.H. / Cai, H. / Baker, S. / Benkovic, S.J. / Boger, D.L. / Wilson, I.A.
#1: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 1997
タイトル: Functionalized analogues of 5,8,10-trideazafolate: Development of an enzyme-assembled tight binding inhibitor of GAR Tfase and a potential irreversible inhibitor of AICAR Tfase
著者: Boger, D.L. / Haynes, N.-E. / Warren, M.S. / Ramcharan, J. / Kitos, P.A. / Benkovic, S.J.
履歴
登録2001年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年5月30日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list
改定 1.52023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
B: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
C: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
D: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0758
ポリマ－93,0654
非ポリマー3,0104
水10,935607
1
A: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
B: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0384
ポリマ－46,5332
非ポリマー1,5052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

C: PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0384
ポリマ－46,5332
非ポリマー1,5052
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)55.140, 56.010, 76.130
Angle α, β, γ (deg.)80.83, 71.71, 83.69
Int Tables number1
Cell settingtriclinic
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE FORMYLTRANSFERASE / E.C.2.1.2.2 / Glycinamide Ribonucleotide Transformylase / GART / GAR TRANSFORMYLASE / 5'- ...Glycinamide Ribonucleotide Transformylase / GART / GAR TRANSFORMYLASE / 5'-PHOSPHORIBOSYLGLYCINAMIDE TRANSFORMYLASE


分子量: 23266.254 Da / 分子数: 4 / 断片: TRANSFERASE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PURN / プラスミド: PJS167 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P08179, phosphoribosylglycinamide formyltransferase 1
#2: 化合物
ChemComp-138 / N-[5'-O-PHOSPHONO-RIBOFURANOSYL]-2-[2-HYDROXY-2-[4-[GLUTAMIC ACID]-N-CARBONYLPHENYL]-3-[2-AMINO-4-HYDROXY-QUINAZOLIN-6-YL]-PROPANYLAMINO]-ACETAMIDE


分子量: 752.620 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H37N6O15P
詳細: MAI derived from beta-GAR and the epoxide derivative of 10-bromo-10-bromomethyl-5,8,10-trideazafolic acid
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 607 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.93 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG 3350, CaCl2, MPD, imidazole malate, PH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP at 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
214 %PEG33501reservoir
30.15 M1reservoirCaCl2
44 %MPD1reservoir
50.1 Mimidazole/malate1reservoirpH7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月12日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 106828 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 22.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 6398 / % possible all: 76.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76.4 % / Num. unique obs: 6398

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
CNS1精密化
MAR345データ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PBD ENTRY 1C2T

1c2t


解像度: 1.6→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 809232.51 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 10690 10 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 106744 94.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.1431 Å2 / ksol: 0.355482 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.64 Å2-0.47 Å22.66 Å2
2---4.03 Å2-1.77 Å2
3---3.39 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6468 0 208 607 7283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.622.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 1684 10.1 %
Rwork0.299 15040 -
obs--89.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3SOH.PARAMSOH.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 23.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.622.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rwork: 0.299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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