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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jke | ||||||
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タイトル | D-Tyr tRNATyr deacylase from Escherichia coli | ||||||
要素 | D-Tyr-tRNATyr deacylase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / beta-alpha-barrel | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Ser(Gly)-tRNA(Ala) hydrolase activity / D-aminoacyl-tRNA deacylase activity / Gly-tRNA(Ala) hydrolase activity / D-tyrosyl-tRNA(Tyr) deacylase activity / D-aminoacyl-tRNA deacylase / tRNA metabolic process / D-amino acid catabolic process / aminoacyl-tRNA editing activity / response to heat / tRNA binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.55 Å | ||||||
データ登録者 | Ferri-Fioni, M.L. / Schmitt, E. / Soutourina, J. / Plateau, P. / Mechulam, Y. / Blanquet, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001 タイトル: Structure of crystalline D-Tyr-tRNA(Tyr) deacylase. A representative of a new class of tRNA-dependent hydrolases. 著者: Ferri-Fioni, M.L. / Schmitt, E. / Soutourina, J. / Plateau, P. / Mechulam, Y. / Blanquet, S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1jke.cif.gz | 132 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1jke.ent.gz | 103.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1jke.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1jke_validation.pdf.gz | 379.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1jke_full_validation.pdf.gz | 384.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1jke_validation.xml.gz | 12 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1jke_validation.cif.gz | 21.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jk/1jke ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jk/1jke | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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詳細 | The asymmetric unit contains two biologically active dimers. Chains B and C form the first dimer and chains A and D form the second dimer. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15965.011 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: YIHZ or B3887 / プラスミド: pKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101Tr / 参照: UniProt: P0A6M4 #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.13 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 10% PEG 8000, 0.2 M zinc acetate, 0.1 M sodium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 279K | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 6 ℃ / pH: 6.5 | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9474 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年4月18日 |
放射 | モノクロメーター: CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9474 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.55→41 Å / Num. all: 91706 / Num. obs: 91706 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 5.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.55→1.56 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1808 / Rsym value: 0.324 / % possible all: 100 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 41 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.067 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.324 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.55→500 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 22.5 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.55→500 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.55→1.56 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 500 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6.1 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.281 / Rfactor Rwork: 0.274 |