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万見
- PDB-1jib: Complex of Alpha-amylase II (TVA II) from Thermoactinomyces vulga... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jib
タイトルComplex of Alpha-amylase II (TVA II) from Thermoactinomyces vulgaris R-47 with Maltotetraose Based on a Crystal Soaked with Maltohexaose.
要素NEOPULLULANASE
キーワードHYDROLASE / pullulan / cyclodextrin / neopullulanase / maltohexaose / maltotetraose
機能・相同性
機能・相同性情報


neopullulanase activity / neopullulanase / carbohydrate metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal Ig-like domain / Alpha amylase, N-terminal ig-like domain / Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain ...Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal Ig-like domain / Alpha amylase, N-terminal ig-like domain / Maltogenic Amylase, C-terminal / Maltogenic Amylase, C-terminal domain / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / Neopullulanase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoactinomyces vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Yokota, T. / Tonozuka, T. / Shimura, Y. / Ichikawa, K. / Kamitori, S. / Sakano, Y.
引用
ジャーナル: Biosci.Biotechnol.Biochem. / 年: 2001
タイトル: Structures of Thermoactinomyces vulgaris R-47 alpha-amylase II complexed with substrate analogues.
著者: Yokota, T. / Tonozuka, T. / Shimura, Y. / Ichikawa, K. / Kamitori, S. / Sakano, Y.
#1: ジャーナル: BIOSCI.BIOTECHNOL.BIOCHEM. / 年: 2000
タイトル: Analysis of catalytic residues of Thermoactinomyces vulgaris R-47 alpha-amylase II (TVA II) by site-directed mutagenesis.
著者: Ichikawa, K. / Tonozuka, T. / Yokota, T. / Shimura, Y. / Sakano, Y.
履歴
登録2001年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEOPULLULANASE
B: NEOPULLULANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,4394
ポリマ－135,1062
非ポリマー1,3332
水00
1
A: NEOPULLULANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2202
ポリマ－67,5531
非ポリマー6671
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NEOPULLULANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2202
ポリマ－67,5531
非ポリマー6671
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.870, 117.320, 112.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 NEOPULLULANASE


分子量: 67553.125 Da / 分子数: 2 / 変異: D325N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermoactinomyces vulgaris (バクテリア)
プラスミド: pTND325N / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MV1184 / 参照: UniProt: Q08751, neopullulanase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.01 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG6000, MES, CaCl2, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
12 %(w/v)PEG60001reservoir
25 mM1reservoirCaCl2
340 mMMES1reservoirpH6.0
420 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→39.6 Å / Num. all: 107522 / Num. obs: 22140 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 17.765 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rsym value: 0.137 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.301 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.269 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 107522

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BVZ

1bvz


解像度: 3.3→39.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 4478384.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 2182 10 %RANDOM
Rwork0.212 ---
all-22115 --
obs-21927 95.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.4191 Å2 / ksol: 0.284988 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.13 Å20 Å20 Å2
2---5.37 Å20 Å2
3----7.76 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→39.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9552 0 90 0 9642
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.221.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.572.5
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 387 10.8 %
Rwork0.245 3184 -
obs--95.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2MTT_XPLOR.PARAMMTT_XPLOR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 39.6 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.221.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.542
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.572.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.361 / % reflection Rfree: 10.8 % / Rfactor Rwork: 0.245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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