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万見
- PDB-1jhs: Protein Mog1 E65A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jhs
タイトルProtein Mog1 E65A mutant
要素MOG1 PROTEIN
キーワードGENE REGULATION / NUCLEAR-PROTEIN IMPORT / GSP1
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA transport / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small GTPase binding / protein import into nucleus / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ran-interacting Mog1 protein / Ran-interacting Mog1 protein / Mog1/PsbP, alpha/beta/alpha sandwich / Mog1/PsbP, alpha/beta/alpha sandwich / Protein Transport Mog1p; Chain A / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear import protein MOG1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Baker, R.P. / Harreman, M.T. / Ecclestone, J.F. / Corbett, A.H. / Stewart, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Interaction between Ran and Mog1 is required for efficient nuclear protein import
著者: Baker, R.P. / Harreman, M.T. / Ecclestone, J.F. / Corbett, A.H. / Stewart, M.
履歴
登録2001年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MOG1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0161
ポリマ－21,0161
非ポリマー00
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.365, 48.972, 111.976
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MOG1 PROTEIN / Mog1p / nuclear protein that interacts with GTP-Gsp1p / hypothetical protein YJR074w


分子量: 21015.564 Da / 分子数: 1 / 変異: E65A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: Mog1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pET / 参照: UniProt: P47123
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.27 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 291K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Baker, R.P., (2000) Acta Crystallogr., D56, 229.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
116-20 %PEG40001reservoir
220 %glycerol1reservoir
310 mMdithiothreitol1reservoir
50.1-0.25 %beta-octylglucoside1reservoir
610-12 mg/mlprotein1drop
70.2 Mammonium acetate1drop
81 Msodium citrate1droppH5.6
930 %PEG40001drop
4acetate1reservoiror MES, pH6.0-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→31.2 Å / Num. all: 18211 / Num. obs: 18191 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Mean I/σ(I) obs: 8.9 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 62794
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 2 Å / % possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Mog1 native

解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 920 5 %random
Rwork0.208 ---
all-18211 --
obs-18191 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.812 Å20 Å20 Å2
2---2.361 Å20 Å2
3---4.173 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å / Luzzati sigma a obs: 0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1478 0 0 196 1674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.46
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 31.2 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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