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- PDB-1jhg: TRP REPRESSOR MUTANT V58I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jhg
タイトルTRP REPRESSOR MUTANT V58I
要素TRP OPERON REPRESSOR
キーワードDNA BINDING PROTEIN / REGULATORY PROTEIN-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TrpR-like / Trp repressor, bacterial / Trp repressor / TrpR-like superfamily / Trp repressor protein / Trp repressor/replication initiator / Trp Operon Repressor; Chain A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / TRYPTOPHAN / Trp operon repressor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / ISOMORPHOUS TO PDB ENTRY 2WRP / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Lawson, C.L.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: An atomic view of the L-tryptophan binding site of trp repressor.
著者: Lawson, C.L.
#1: ジャーナル: Biological Structure and Dynamics: Proceedings of the Ninth Conversation in the Discipline Biomolecular Stereodynamics, Held at the State University of New York at Albany, June 20-24, 1995
年: 1996
タイトル: Structural Consequences of Twp Methyl Additions in the Escherichia Coli Trp Repressor L-Tryptophan Binding Pocket
著者: Lawson, C.L.
履歴
登録1996年7月19日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年5月21日Group: Database references
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRP OPERON REPRESSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8773
ポリマ－11,5781
非ポリマー2992
水2,144119
1
A: TRP OPERON REPRESSOR
ヘテロ分子

A: TRP OPERON REPRESSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7556
ポリマ－23,1572
非ポリマー5984
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area11500 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.536, 32.789, 53.385
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-308-

HOH

21A-312-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TRP OPERON REPRESSOR


分子量: 11578.260 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN A, V58I / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
解説: I58 TRP REPRESSOR WAS GROWN IN ESCHERICHIA COLI STRAIN BL21 (DE3) USING T7 EXPRESSION SYSTEM VECTORS;
細胞株: BL21 / プラスミド: PET13A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / Cell (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): TRPRI58 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A881
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TWO TORSIONAL ANGLES IN THE L-TRYPTOPHAN BINDING POCKET HAVE DISTINCTLY NON-IDEAL GEOMETRY: CHI1 OF ...TWO TORSIONAL ANGLES IN THE L-TRYPTOPHAN BINDING POCKET HAVE DISTINCTLY NON-IDEAL GEOMETRY: CHI1 OF THE L-TRYPTOPHAN LIGAND (-155 DEGREES) OMEGA OF THE LEU 41 - MET 42 PEPTIDE BOND (168 DEGREES) REFERENCE 1 DISCUSSES THE POSSIBLE BIOLOGICAL SIGNIFICANCE OF THESE DISTORTIONS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION 2.0 M SODIUM PHOSPHATE, PH 5.0 600 MM AMMONIUM CHLORIDE 5 MM L-TRYPTOPHAN, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.0 Msodium phosphate1reservoir
2600 mMammonium chloride1reservoir
31-5 mML-trp1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE AREA DETECTOR / 日付: 1994年8月1日
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→30 Å / Num. obs: 86193 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 0.25 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.167 / Mean I/σ(I) obs: 20 / % possible all: 94
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-93モデル構築
SHELXL-93精密化
SHELXL-93位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS TO PDB ENTRY 2WRP / 解像度: 1.3→30 Å / Num. parameters: 8337 / Num. restraintsaints: 2568 / 交差検証法: FREE R / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: RIDING HYDROGEN ATOM OPTION OF SHELXL USED, ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTORS REFINED BUT NOT INCLUDED IN THE DEPOSITION. SOME SIDE-CHAIN, SOLVENT, AND ALL PHOSPHATE ATOMS HAVE PARTIAL ...詳細: RIDING HYDROGEN ATOM OPTION OF SHELXL USED, ANISOTROPIC TEMPERATURE FACTORS REFINED BUT NOT INCLUDED IN THE DEPOSITION. SOME SIDE-CHAIN, SOLVENT, AND ALL PHOSPHATE ATOMS HAVE PARTIAL OCCUPANCIES. APPARENT "SHORT" INTERATOMIC DISTANCES INDICATE POSITIONS IN THE CRYSTAL WHERE THERE ARE AT LEAST TWO ALTERNATE MODELS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.172 2334 10 %EVERY 10TH REFLECTION
all0.1268 23349 --
obs0.1218 -97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: SWAT 7.731 2.0 (BABINET'S PRINCIPLE)
Refine analyzeNum. disordered residues: 15 / Occupancy sum hydrogen: 4248 / Occupancy sum non hydrogen: 3504
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数804 0 20 119 943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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