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- PDB-1jg5: CRYSTAL STRUCTURE OF RAT GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jg5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RAT GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN, GFRP
要素GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN
キーワードPROTEIN BINDING / alpha/beta structure / beta sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / intracellular protein-containing complex / GTP cyclohydrolase binding / GTP cyclohydrolase I regulator activity / negative regulation of biosynthetic process / GTP-dependent protein binding / amino acid binding / melanosome / protein-containing complex assembly / nuclear membrane ...Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / intracellular protein-containing complex / GTP cyclohydrolase binding / GTP cyclohydrolase I regulator activity / negative regulation of biosynthetic process / GTP-dependent protein binding / amino acid binding / melanosome / protein-containing complex assembly / nuclear membrane / dendrite / protein-containing complex binding / protein-containing complex / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gtp Cyclohydrolase I Feedback Regulatory Protein; Chain: K / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein GFRP / GTP cyclohydrolase I, feedback regulatory protein / GFRP superfamily / GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein (GFRP) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / GTP cyclohydrolase 1 feedback regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Bader, G. / Schiffmann, S. / Herrmann, A. / Fischer, M. / Gutlich, M. / Auerbach, G. / Ploom, T. / Bacher, A. / Huber, R. / Lemm, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of rat GTP cyclohydrolase I feedback regulatory protein, GFRP.
著者: Bader, G. / Schiffmann, S. / Herrmann, A. / Fischer, M. / Gutlich, M. / Auerbach, G. / Ploom, T. / Bacher, A. / Huber, R. / Lemm, T.
履歴
登録2001年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN
B: GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN
C: GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN
D: GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN
E: GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,95610
ポリマ－47,7605
非ポリマー1955
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10800 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area18170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.803, 110.052, 38.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
GTP CYCLOHYDROLASE I FEEDBACK REGULATORY PROTEIN


分子量: 9552.030 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: PQE(7) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 / 参照: UniProt: P70552
#2: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch crystallization / pH: 7.4
詳細: 100mM potassium phosphate, 2mM DTT, pH 7.4, batch crystallization, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMpotassium phosphate11
22 mMdithiothreitol11
35 mg/mlprotein11

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→35 Å / Num. obs: 14791 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.118
反射 シェル解像度: 2.6→2.65 Å
反射
*PLUS
最低解像度: 35 Å / Num. measured all: 154398

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
タンパク質モデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.6→30 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 715 -random
Rwork0.166 ---
all-14659 --
obs-14070 96 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.7 Å20 Å20 Å2
2---4.9 Å20 Å2
3----2.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3340 0 5 256 3601
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.007
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.166
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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