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- PDB-1jez: THE STRUCTURE OF XYLOSE REDUCTASE, A DIMERIC ALDO-KETO REDUCTASE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jez
タイトルTHE STRUCTURE OF XYLOSE REDUCTASE, A DIMERIC ALDO-KETO REDUCTASE FROM CANDIDA TENUIS
要素XYLOSE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / TIM BARREL / ALDO-KETO REDUCTASE / NADPH / NADH
機能・相同性
機能・相同性情報


D-xylose reductase [NAD(P)H] / D-xylose reductase (NADPH) activity / D-xylose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily ...Aldo-keto reductase family 2B / Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD(P)H-dependent D-xylose reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida tenuis (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kavanagh, K.L. / Klimacek, M. / Nidetzky, B. / Wilson, D.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The structure of apo and holo forms of xylose reductase, a dimeric aldo-keto reductase from Candida tenuis.
著者: Kavanagh, K.L. / Klimacek, M. / Nidetzky, B. / Wilson, D.K.
履歴
登録2001年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XYLOSE REDUCTASE
B: XYLOSE REDUCTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1242
ポリマ－72,1242
非ポリマー00
水7,332407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area24410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.840, 63.350, 103.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.28, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 XYLOSE REDUCTASE / E.C.1.1.1.21


分子量: 36062.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida tenuis (菌類) / 遺伝子: XYLR / プラスミド: PBEACT.LI / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O74237, aldose reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% PEG 4000, 200mM ammonium acetate, 100 mM sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
215 %(w/v)PEG40001drop
3100 mMammonium acetate1drop
450 mMsodium citrate1droppH5.6
530 %(w/v)PEG40001reservoir
6200 mMammonium acetate1reservoir
7100 mMsodium citrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年2月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni MIRROR + Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. all: 33863 / Num. obs: 33457 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.26 % / Biso Wilson estimate: 15.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. measured all: 109237 / Rmerge(I) obs: 0.089
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 % / Rmerge(I) obs: 0.406

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解析

ソフトウェア
名称分類
EPMR位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: modified 1ADS

1ads


解像度: 2.2→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1581 4.9 %RANDOM
Rwork0.179 ---
all0.179 33973 --
obs0.179 31972 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.925 Å20 Å2-1.03 Å2
2---2.124 Å20 Å2
3---7.049 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4770 0 0 407 5177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008643
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35383
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4931.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1172
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.8642.5
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. reflection obs: 30391 / Rfactor obs: 0.179 / Rfactor Rfree: 0.233 / Rfactor Rwork: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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