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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jdx | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE IN COMPLEX WITH L-NORVALINE | ||||||
![]() | PROTEIN (L-ARGININE:GLYCINE AMIDINOTRANSFERASE) | ||||||
![]() | TRANSFERASE / CREATINE BIOSYNTHESIS / CATALYTIC TRIAD / REACTION MECHANISM / NOVEL FOLD / FIVEFOLD PSEUDOSYMMETRY | ||||||
機能・相同性 | ![]() glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / Creatine metabolism / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / mitochondrial inner membrane ...glycine amidinotransferase / glycine amidinotransferase activity / amidinotransferase activity / creatine metabolic process / Creatine metabolism / creatine biosynthetic process / muscle atrophy / mitochondrial intermembrane space / positive regulation of cold-induced thermogenesis / mitochondrial inner membrane / learning or memory / mitochondrion / extracellular exosome 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Fritsche, E. / Humm, A. / Huber, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The ligand-induced structural changes of human L-Arginine:Glycine amidinotransferase. A mutational and crystallographic study. 著者: Fritsche, E. / Humm, A. / Huber, R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 106.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 82.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 378.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 381.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 8.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44341.488 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 38 - 423 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-NVA / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: pH 7.0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: drop was made of a 7 micro litter protein solution and 14 micro litter of a reservoir solution | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 20930 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.115 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / Num. obs: 27837 / Num. measured all: 108578 / Rmerge(I) obs: 98.6 / Rmerge F obs: 0.095 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.353 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.4→8 Å / σ(F): 0 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |