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- PDB-1ja2: BINDING OF N-ACETYLGLUCOSAMINE TO CHICKEN EGG LYSOZYME: A POWDER ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ja2
タイトルBINDING OF N-ACETYLGLUCOSAMINE TO CHICKEN EGG LYSOZYME: A POWDER DIFFRACTION STUDY
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / POWDER DIFFRACTION / RIETVELD REFINEMENT / LYSOZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法粉末回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Von Dreele, R.B.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Binding of N-acetylglucosamine to chicken egg lysozyme: a powder diffraction study.
著者: Von Dreele, R.B.
#1: ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 1999
タイトル: Combined Rietveld and Stereochemical Restraint Refinement of a Protein Crystal Structure
著者: Von Dreele, R.B.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: The First Protein Crystal Structure Determined from Resolution X-Ray Powder Diffraction Data: A Variant of the T3R3 Human Insulin Zinc Complex Produced by Grinding
著者: Von Dreele, R.B. / Stephens, P.W. / Blessing, R.H. / Smith, G.D.
履歴
登録2001年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ－14,3311
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / E.C.3.2.1.17 / 1 / 4-BETA-N-ACETYLMURAMIDASE C / ALLERGEN GAL D 4 / GAL D IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 粉末回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.68 %
結晶化温度: 296 K / 手法: precipitation / pH: 4.8
詳細: rapid precipitation from 0.5M NACL IN PH 5.0 0.05M KHPHTHALATE/NAOH BUFFER, at 296K, pH 4.8
結晶化
*PLUS
手法: unknown / 詳細: Von Dreele, R.B., (2000) Acta Cryst., D56, 1549.
溶液の組成
*PLUS
濃度: 1.0 M / 化学式: NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X3B1 / 波長: 0.70003 Å
検出器検出器: SCINTILLATOR / 日付: 2000年10月23日 / 詳細: 2MM X 8MM BEAM
放射モノクロメーター: DOUBLE SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長波長: 0.70003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→40.03 Å / Num. all: 3112 / Num. obs: 3112 / % possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROCESSデータ削減
GSAS精密化
PROCESSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RFP

1rfp


解像度: 2.87→40.03 Å / Isotropic thermal model: Overall fixed / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Used band matrix least squares, band width 300 parameters
反射数%反射
all3112 -
obs3112 100 %
原子変位パラメータBiso mean: 23.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.87→40.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 0 0 1001
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.71
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.027

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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