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- PDB-1j99: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN DEHYDROEPIANDROSTERONE SULFOTRANSFERAS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j99
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN DEHYDROEPIANDROSTERONE SULFOTRANSFERASE IN COMPLEX WITH SUBSTRATE
要素ALCOHOL SULFOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Dehydroepiandosterone / Sulfotransferase / DHEA
機能・相同性
機能・相同性情報


bile-salt sulfotransferase / alcohol sulfotransferase activity / bile-salt sulfotransferase activity / alcohol sulfotransferase / steroid sulfotransferase activity / bile acid catabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate binding / Cytosolic sulfonation of small molecules / thyroid hormone metabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process ...bile-salt sulfotransferase / alcohol sulfotransferase activity / bile-salt sulfotransferase activity / alcohol sulfotransferase / steroid sulfotransferase activity / bile acid catabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate binding / Cytosolic sulfonation of small molecules / thyroid hormone metabolic process / 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate metabolic process / sulfation / sulfotransferase activity / ethanol catabolic process / sensory perception of itch / Paracetamol ADME / bile acid metabolic process / steroid metabolic process / cholesterol metabolic process / lipid catabolic process / xenobiotic metabolic process / PPARA activates gene expression / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-BETA-HYDROXY-5-ANDROSTEN-17-ONE / MERCURY (II) IODIDE / IODIDE ION / Sulfotransferase 2A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Rehse, P.H. / Zhou, M. / Lin, S.-X.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of human dehydroepiandrosterone sulphotransferase in complex with substrate.
著者: Rehse, P.H. / Zhou, M. / Lin, S.X.
履歴
登録2001年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). ALTHOUGH SOLUTION STUDIES INDICATE THAT DHEA-ST IS A DIMER IN SOLUTION, IT IS NOT CLEAR AS TO WHAT THE DIMER IS. THE AUTHOR DOES NOT WISH TO DEFINE THE DIMER.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALCOHOL SULFOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4956
ポリマ－34,7171
非ポリマー1,7795
水3,891216
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.931, 137.976, 45.864
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 ALCOHOL SULFOTRANSFERASE / DEHYDROEPIANDROSTERONE SULFOTRANSFERASE / DHEA-ST / HYDROXYSTEROID SULFOTRANSFERASE / HST


分子量: 34716.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06520, alcohol sulfotransferase
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-HGI / MERCURY (II) IODIDE / MERCURY DIIODIDE


分子量: 454.399 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: HgI2
#4: 化合物 ChemComp-AND / 3-BETA-HYDROXY-5-ANDROSTEN-17-ONE


分子量: 288.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H28O2 / コメント: ホルモン*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Tris, cobalt chloride, amonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細 (eV)化学式
1100 mMTris1reservoirpH7.5
21.2 mM1reservoirCoCl2
3170 mMammonium sulfate1reservoir
412 mg/mlDHEA-ST1drop0.35mM
50.5 mMDHEA1drop
610 mMTris1droppH7.5
70.5 mMEDTA1drop
80.1 %n-octyl-beta-D-glucopyranoside1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月4日
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→40 Å / Num. all: 32427 / Num. obs: 32427 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.99→2.06 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3189 / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Num. obs: 32429 / Num. measured all: 116140 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.5 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AQU

1aqu


解像度: 1.99→38 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 3112 -random
Rwork0.231 ---
all-31210 --
obs-34833 89.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.29 Å2-4.58 Å22.29 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2377 0 52 216 2645
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.016
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 450 -
Rwork0.312 --
obs-5689 84.3 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.231 / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.13
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / Rfactor Rwork: 0.312 / Rfactor obs: 0.312

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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