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万見
- PDB-1j7l: Crystal Structure of 3',5"-Aminoglycoside Phosphotransferase Type... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j7l
タイトルCrystal Structure of 3',5"-Aminoglycoside Phosphotransferase Type IIIa ADP Complex
要素AMINOGLYCOSIDE 3'-PHOSPHOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / antibiotic resistance / kinase / ATP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


kanamycin kinase / kanamycin kinase activity / phosphorylation / response to antibiotic / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Aminoglycoside 3-phosphotransferase / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase; Chain: A, domain 2 / Aminoglycoside phosphotransferase (APH), C-terminal lobe / Aminoglycoside phosphotransferase / Phosphotransferase enzyme family / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Burk, D.L. / Hon, W.C. / Leung, A.K.-W. / Berghuis, A.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structural analyses of nucleotide binding to an aminoglycoside phosphotransferase.
著者: Burk, D.L. / Hon, W.C. / Leung, A.K. / Berghuis, A.M.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Structure of an Enzyme Required for Antibiotic Resistance Reveals Homology to Eukaryotic Protein Kinases
著者: Hon, W.C. / McKay, G.A. / Thompson, P.R. / Sweet, R.M. / Yang, D.S.C. / Wright, G.D. / Berghuis, A.M.
履歴
登録2001年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMINOGLYCOSIDE 3'-PHOSPHOTRANSFERASE
B: AMINOGLYCOSIDE 3'-PHOSPHOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9768
ポリマ－62,0242
非ポリマー9526
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area23840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.710, 91.245, 131.301
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AMINOGLYCOSIDE 3'-PHOSPHOTRANSFERASE / APH(3')III


分子量: 31012.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / プラスミド: pPCRG6 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A3Y5, kanamycin kinase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, magnesium acetate, sodium cacodylate, adenosine-5'-triphosphate , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Hon, W.C., (1997) Cell (Cambridge,Mass.), 89, 887.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium cacodylate1reservoir
30.2 Mmagnesium acetate1reservoir
420-30 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→37.47 Å / Num. all: 95428 / Num. obs: 95428 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.213 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 4389 / % possible all: 95.9
反射
*PLUS
Num. obs: 30902 / Num. measured all: 95428
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.28 Å / % possible obs: 95.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→37.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 44702935.64 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 3003 10 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs-30039 96.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.45 Å2 / ksol: 0.3807 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.68 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----0.56 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→37.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4340 0 58 297 4695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.032.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 502 10.3 %
Rwork0.241 4389 -
obs-4389 95.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.219
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.07
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.311 / % reflection Rfree: 10.3 % / Rfactor Rwork: 0.241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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