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- PDB-1j70: CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST ATP SULFURYLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j70
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF YEAST ATP SULFURYLASE
要素ATP SULPHURYLASE
キーワードTRANSFERASE / nucleotide binding fold and kinase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfur amino acid metabolic process / sulfate assimilation, phosphoadenylyl sulfate reduction by phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) / sulfate adenylyltransferase / sulfate adenylyltransferase (ATP) activity / hydrogen sulfide biosynthetic process / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sulfate adenylyltransferase / : / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / PUA-like superfamily ...Sulfate adenylyltransferase / : / Sulfate adenylyltransferase / Sulfate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase / Sulphate adenylyltransferase catalytic domain / ATP-sulfurylase PUA-like domain / ATP-sulfurylase / PUA-like domain / PUA-like superfamily / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Sulfate adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lalor, D.J. / Schnyder, T. / Saridakis, V. / Pilloff, D.E. / Dong, A. / Tang, H. / Leyh, T.S. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2003
タイトル: Structural and functional analysis of a truncated form of Saccharomyces cerevisiae ATP sulfurylase: C-terminal domain essential for oligomer formation but not for activity.
著者: Lalor, D.J. / Schnyder, T. / Saridakis, V. / Pilloff, D.E. / Dong, A. / Tang, H. / Leyh, T.S. / Pai, E.F.
履歴
登録2001年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SULPHURYLASE
B: ATP SULPHURYLASE
C: ATP SULPHURYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,5779
ポリマ－174,2243
非ポリマー3546
水9,818545
1
A: ATP SULPHURYLASE
B: ATP SULPHURYLASE
ヘテロ分子

A: ATP SULPHURYLASE
B: ATP SULPHURYLASE
ヘテロ分子

A: ATP SULPHURYLASE
B: ATP SULPHURYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)349,08615
ポリマ－348,4476
非ポリマー6399
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
2
C: ATP SULPHURYLASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)349,29324
ポリマ－348,4476
非ポリマー84618
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)230.850, 230.850, 69.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 ATP SULPHURYLASE / SULFATE ADENYLATE TRANSFERASE / SAT / ATP-SULFURYLASE


分子量: 58074.516 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pSULF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (Gold) DE3 / 参照: UniProt: P08536, sulfate adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 545 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4% PEG 6000, 1.8 M LiCl, 50 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
14 %PEG60001reservoir
21.8 M1reservoirLiCl
350 mMHEPES1reservoirpH7.0
420 %glycerol1reservoir
530-40 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 14-BM-C11
シンクロトロンAPS 14-BM-D2
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2000年7月2日
ADSC QUANTUM 12CCD2000年2月24日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. all: 353865 / Num. obs: 91000 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 2189 / Observed criterion σ(I): 166 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rsym value: 0.73 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2 % / Num. unique all: 8242 / Rsym value: 0.461 / % possible all: 87.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 73134 / % possible obs: 98.7 % / Num. measured all: 224134 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.196

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 296848.19 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 5205 6 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 86687 91.8 %-
all-353865 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.18 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.78 Å24.22 Å20 Å2
2--2.78 Å20 Å2
3----5.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12269 0 18 545 12832
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.711.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it10.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 1188 10 %
Rwork0.32 10739 -
obs--76.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CIS_PEPTIDE.PARAMCIS_PEPTIDE.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.265 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg15.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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