[日本語] English
万見
- PDB-1j3l: Structure of the RNA-processing inhibitor RraA from Thermus therm... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j3l
タイトルStructure of the RNA-processing inhibitor RraA from Thermus thermophilis
要素Demethylmenaquinone Methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Vitamine K2 / Structural Genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate aldolase / 4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate aldolase activity / oxaloacetate decarboxylase / ribonuclease inhibitor activity / oxaloacetate decarboxylase activity / regulation of RNA metabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Regulator of ribonuclease activity A / Ribonuclease E inhibitor RraA/RraA-like / Ribonuclease E inhibitor RraA/RraA-like protein / Ribonuclease E inhibitor RraA/RraA-like superfamily / Aldolase/RraA / Glucose Oxidase; domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate aldolase / 4-hydroxy-4-methyl-2-oxoglutarate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rehse, P.H. / Miyano, M. / Tahirov, T.H. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of the RNA-processing inhibitor RraA from Thermus thermophilis.
著者: Rehse, P.H. / Kuroishi, C. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2003年2月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Demethylmenaquinone Methyltransferase
B: Demethylmenaquinone Methyltransferase
C: Demethylmenaquinone Methyltransferase
D: Demethylmenaquinone Methyltransferase
E: Demethylmenaquinone Methyltransferase
F: Demethylmenaquinone Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,8369
ポリマ－104,7416
非ポリマー953
水7,170398
1
A: Demethylmenaquinone Methyltransferase
B: Demethylmenaquinone Methyltransferase
C: Demethylmenaquinone Methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4666
ポリマ－52,3713
非ポリマー953
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Demethylmenaquinone Methyltransferase
E: Demethylmenaquinone Methyltransferase
F: Demethylmenaquinone Methyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3713
ポリマ－52,3713
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.872, 109.068, 270.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1053-

HOH

21C-228-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer, two of which are in the assymetric unit. Trimer 1 is made up of Chains A,B and C, Trimer 2 is made up of chains D, E and F.

-
要素

#1: タンパク質
Demethylmenaquinone Methyltransferase


分子量: 17456.850 Da / 分子数: 6 / 変異: L80R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HD8 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P83846, UniProt: Q5SIP7*PLUS, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.46 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: PEG 1000, magnesium chloride, Tris-Cl, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMTris-HCl1reservoirpH8.3
250 mM1reservoirMgCl2
329 %PEG10001reservoir
450 mMsodium phosphate1droppH7.0
51.05-0 Mammonium sulfate1drop
620 mMTris-HCl1drop
750 mM1droppH8.0NaCl
820.0 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.97900, 0.97925, 0.97000
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月9日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.979251
30.971
反射解像度: 2.3→38.5 Å / Num. all: 193179 / Num. obs: 191090 / % possible obs: 98.92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.05 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 15.96
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 3.32 / Num. unique all: 3762 / % possible all: 92.3
反射
*PLUS
% possible obs: 90.8 % / 冗長度: 5.1 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.3 % / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→38.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 231118.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The following residues have been built into weak density and therefore should be interpretted with caution: A1, B160-164, C159-161, D158-163, E158-161 and F154:157
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 3996 6 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.21 66983 --
obs0.21 66983 85.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.209 Å2 / ksol: 0.29942 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.48 Å20 Å20 Å2
2---3.2 Å20 Å2
3---3.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.35 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→38.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7291 0 3 398 7692
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.392.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 709 6.6 %
Rwork0.277 10097 -
obs--82.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 38.5 Å / Rfactor Rfree: 0.279 / Rfactor Rwork: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.323

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る